+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1v4g | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of gamma-Glutamylcysteine Synthetase from Escherichia coli B | ||||||
要素 | Glutamate--cysteine ligase | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / glutathione regulation / beta barrel (Βバレル) / peptide synthesis (ペプチド合成) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamate-cysteine ligase / glutamate-cysteine ligase activity / cellular response to mercury ion / glutathione biosynthetic process / cellular response to arsenic-containing substance / hyperosmotic response / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Hibi, T. / Nii, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Hiratake, J. / Oda, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: PROC.NATL.ACAD.SCI.USA / 年: 2004 タイトル: Crystal structure of gamma-glutamylcysteine synthetase: insights into the mechanism of catalysis by a key enzyme for glutathione homeostasis 著者: Hibi, T. / Nii, H. / Nakatsu, T. / Kimura, A. / Kato, H. / Hiratake, J. / Oda, J. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002 タイトル: Escherichia coli B gamma-glutamylcysteine synthetase: modification, purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis 著者: Hibi, T. / Hisada, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Oda, J. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1v4g.cif.gz | 396.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1v4g.ent.gz | 326.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1v4g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/1v4g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/1v4g | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58296.859 Da / 分子数: 4 / 変異: C106S, C164S, C205S, C232S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GSH-I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P0A6W9, glutamate-cysteine ligase #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.86 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: sodium formate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
放射光源 |
| ||||||||||||||||||
検出器 |
| ||||||||||||||||||
放射 |
| ||||||||||||||||||
放射波長 |
| ||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.5→48.7 Å / Num. all: 144157 / Num. obs: 144157 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 9 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 14422 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 6.407 / SU ML: 0.142 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.248 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 32.97 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.385 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|