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万見
- PDB-1t9g: Structure of the human MCAD:ETF complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t9g
タイトルStructure of the human MCAD:ETF complex
要素
  • Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrialアシルCoAデヒドロゲナーゼ
  • Electron transfer flavoprotein alpha-subunit, mitochondrial
  • Electron transfer flavoprotein beta-subunit
キーワードoxidoreductase (酸化還元酵素) / electron transport (電子伝達系) / electron transfer (電子移動反応) / protein:protein complex / fatty acid oxidation (Β酸化) / human electron transferring flavoprotein / human medium chain acyl coa dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


electron transfer flavoprotein complex / medium-chain fatty acid catabolic process / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / carnitine metabolic process, CoA-linked / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / carnitine biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase ...electron transfer flavoprotein complex / medium-chain fatty acid catabolic process / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / carnitine metabolic process, CoA-linked / medium-chain acyl-CoA dehydrogenase / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / medium-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / carnitine biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / medium-chain fatty acid metabolic process / acyl-CoA dehydrogenase activity / amino acid catabolic process / Respiratory electron transport / cardiac muscle cell differentiation / glycogen biosynthetic process / regulation of gluconeogenesis / fatty acid beta-oxidation / response to starvation / Protein methylation / respiratory electron transport chain / response to cold / post-embryonic development / liver development / ミトコンドリア / PPARA activates gene expression / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / ミトコンドリアマトリックス / 神経繊維 / ミトコンドリア / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein domain ...Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase / Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, C-terminal / Electron transfer flavoprotein FAD-binding domain / Electron transfer flavoprotein domain / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Up-down Bundle / Βバレル / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / フラビンアデニンジヌクレオチド / Medium-chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, mitochondrial / Electron transfer flavoprotein subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Toogood, H.S. / van Thiel, A. / Basran, J. / Sutcliffe, M.J. / Scrutton, N.S. / Leys, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Extensive domain motion and electron transfer in the human electron transferring flavoprotein-medium chain Acyl-CoA dehydrogenase complex
著者: Toogood, H.S. / van Thiel, A. / Basran, J. / Sutcliffe, M.J. / Scrutton, N.S. / Leys, D.
履歴
登録2004年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial
B: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial
C: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial
D: Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial
R: Electron transfer flavoprotein alpha-subunit, mitochondrial
S: Electron transfer flavoprotein beta-subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,28011
ポリマ－237,7906
非ポリマー3,4895
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.333, 101.322, 244.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Acyl-CoA dehydrogenase, medium-chain specific, mitochondrial / アシルCoAデヒドロゲナーゼ / MCAD


分子量: 43695.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACADM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11310, EC: 1.3.99.3
#2: タンパク質 Electron transfer flavoprotein alpha-subunit, mitochondrial / Alpha-ETF


分子量: 35121.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13804
#3: タンパク質 Electron transfer flavoprotein beta-subunit / Beta-ETF


分子量: 27885.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETFB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38117
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.98 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10-15% PEG 2000 MME, 0.2 M KSCN, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月12日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 51756 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.387 / % possible all: 84.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 16.828 / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.429 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26344 2614 5 %RANDOM
Rwork0.19097 ---
obs0.1947 49177 100 %-
all-49177 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.434 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14763 0 235 0 14998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.02215280
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.011.96820738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.27351954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.5324.648639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.089152499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.891585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.22322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2590.27525
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2910.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8231.59930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.445215449
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19636231
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6274.55289
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.974 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.458 156
Rwork0.302 2979

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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