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- PDB-1svi: Crystal Structure of the GTP-binding protein YsxC complexed with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1svi
タイトルCrystal Structure of the GTP-binding protein YsxC complexed with GDP
要素GTP-binding protein YSXC
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / YsxC / ENGB / GTPase (GTPアーゼ) / GTP-binding protein (Gタンパク質) / GDP
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum assembly / GTP binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
GTP-binding protein, ribosome biogenesis, YsxC / EngB-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / EngB-type guanine nucleotide-binding (G) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Probable GTP-binding protein EngB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ruzheinikov, S.N. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Baker, P.J. / Artymiuk, P.J. / Garcia-Lara, J. / Foster, S.J. / Rice, D.W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Analysis of the Open and Closed Conformations of the GTP-binding Protein YsxC from Bacillus subtilis.
著者: Ruzheinikov, S.N. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Baker, P.J. / Artymiuk, P.J. / Garcia-Lara, J. / Foster, S.J. / Rice, D.W.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of a putative GTP-binding protein, YsxC, from Bacillus subtilis .
著者: Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Baker, P.J. / Ruzheinikov, S.N. / Foster, S.J. / Rice, D.W.
履歴
登録2004年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein YSXC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5042
ポリマ－22,0601
非ポリマー4431
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.179, 68.305, 61.999
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein YSXC


分子量: 22060.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: YsxC, ENGB, BSU28190 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38424
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.34 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PG 4000, isopropanol, N Hepes buffer, GDP,MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→10 Å / Num. obs: 13194 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.95→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 4.265 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22174 641 4.9 %RANDOM
Rwork0.17614 ---
obs0.17831 12485 94.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.442 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20 Å2-0.58 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1457 0 28 246 1731
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221515
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.9822049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.3973180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.49415291
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2227
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021104
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.3774
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2140.5197
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2310.343
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.630.522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5471.5906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.06121471
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7913609
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0314.5578
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.999 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.309 43
Rwork0.237 887
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.415 Å / Origin y: 34.7705 Å / Origin z: 44.6358 Å
111213212223313233
T0.0227 Å20.03 Å2-0.0041 Å2-0.0406 Å20.0004 Å2--0.0437 Å2
L1.3004 °2-0.0941 °2-0.1497 °2-1.3124 °2-0.3525 °2--2.7536 °2
S-0.0025 Å °-0.0566 Å °0.0547 Å °0.149 Å °0.0837 Å °-0.0353 Å °-0.0936 Å °-0.2315 Å °-0.0812 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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