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万見
- PDB-1sf0: BACKBONE SOLUTION STRUCTURE OF MIXED ALPHA/BETA PROTEIN PF1061 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sf0
タイトルBACKBONE SOLUTION STRUCTURE OF MIXED ALPHA/BETA PROTEIN PF1061
要素hypothetical protein PF1061仮説
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small archaeal modifier protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
手法溶液NMR / RDC DIRECTED FRAGMENT ASSEMBLY
データ登録者Prestegard, J.H. / Mayer, K.L. / Valafar, H. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2005
タイトル: Backbone solution structures of proteins using residual dipolar couplings: Application to a novel structural genomics target.
著者: Valafar, H. / Mayer, K.L. / Bougault, C.M. / Leblond, P.D. / Jenney, F.E. / Brereton, P.S. / Adams, M.W. / Prestegard, J.H.
履歴
登録2004年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein PF1061


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6111
ポリマ－8,6111
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein PF1061 / 仮説


分子量: 8610.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
株: DSM 3638 / 遺伝子: PF1061 / プラスミド: PET24D BAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3STAR PRIL / 参照: UniProt: Q8U1Z3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111SOFT HNCA-E.COSY
121MODIFIED HNCO
13115N COUPLED HSQC
1413D 15N -SEPARATED NOESY
1513D 15N- SEPARATED TOCSY
262soft HNCA-E.COSY
272modified HNCO
28215N coupled HSQC
393soft HNCA-E.COSY
310315N coupled HSQC
NMR実験の詳細Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING PREDOMINANTLY RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS FROM BACKBONE ATOM PAIRS. IT IS A BACKBONE STRUCTURE MODELED AS AN ALA-GLY-PRO POLYPEPTIDE.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 MM 1016054 U-15N, 16% 13C 50 MM PHOSPHATE BUFFER; 200 MM KCL; 90% H2O, 10% D2O;90% H2O/10% D2O
20.5 MM 1016054 U-15N, 16% 13C; 50 MM PHOSPHATE BUFFER; 100 MM KCL; PEG BICELLES (C12E5-HEXANOL IN 0.98 RATIO); 90% H2O, 10% D2O;PEG BICELLES (C12E5-HEXANOL IN 0.98 RATIO); 90% H2O, 10% D2O
30.5 MM 1016054 U-15N, 16% 13C; 50 MM PHOSPHATE BUFFER; 100 MM KCL; PEG-CTAB (27:1)BICELLES (C12E5-HEXANOL IN 0.87 RATIO); 90% H2O, 10% D2OPEG-CTAB (27:1)BICELLES (C12E5-HEXANOL IN 0.87 RATIO); 90% H2O, 10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1200 mM KCL 5.5 AMBIENT 298 K
2100 mM KCl 6 ambient 300 K
3100 mM KCl 6 ambient 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XPLOR-NIH2.9.1SCHWIETERS, KUSZEWSKI, Tjandra, Clore精密化
NMRPipe5.0.4Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu, G., Pfeifer, J., Bax, A.構造決定
REDcRAFT1Homayoun Valafar, James Prestegard構造決定
REDCAT1Homayoun Valafar, James Prestegard構造決定
精密化手法: RDC DIRECTED FRAGMENT ASSEMBLY / ソフトェア番号: 1
詳細: RDCS WERE USED IN THE INITIAL ASSEMBLY OF FOUR FRAGMENTS. RDCS FROM TWO MEDIA WERE USED TO SET RELATIVE ORIENTATIONS OF THE FRAGMENTS. TRANSLATIONAL RELATIONSHIPS OF FRAGMENTS WERE DICTATED ...詳細: RDCS WERE USED IN THE INITIAL ASSEMBLY OF FOUR FRAGMENTS. RDCS FROM TWO MEDIA WERE USED TO SET RELATIVE ORIENTATIONS OF THE FRAGMENTS. TRANSLATIONAL RELATIONSHIPS OF FRAGMENTS WERE DICTATED BY SEQUENCE CONNECTIVITIES AND LONG-RANGE NOES. THE ASSEMBLED STRUCTURE WAS MINIMIZED USING A MOLECULAR FORCE FIELD AND RDC ERROR FUNCTION. A TOTAL OF 486 RESTRAINTS WERE USED: 380 RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS, 85 NOE RESTRAINTS (OF WHICH 64 WERE SEQUENTIAL, 11 SHORT-RANGE AND 10 LONG-RANGE), AND 21 DIHEDRAL RESTRAINTS. ALL SIDECHAIN ATOMS BEYOND CB ARE MISSING.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 1 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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