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万見
- PDB-1rmp: Probing the Role of Tryptophans in Aequorea Victoria Green Fluore... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rmp
タイトルProbing the Role of Tryptophans in Aequorea Victoria Green Fluorescent Proteins with an Expanded Genetic Code
要素SIGF1-GFP fusion protein
キーワードLUMINESCENT PROTEIN (生物発光) / Beta-barrel (Βバレル) / GFP / Noncanonical amino acid
機能・相同性
機能・相同性情報


生物発光 / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
緑色蛍光タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Budisa, N. / Pal, P.P. / Alefelder, S. / Birle, P. / Krywcun, T. / Rubini, M. / Wenger, W. / Bae, J.H. / Steiner, T.
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Probing the role of tryptophans in Aequorea victoria green fluorescent proteins with an expanded genetic code
著者: Budisa, N. / Pal, P.P. / Alefelder, S. / Birle, P. / Krywcun, T. / Rubini, M. / Wenger, W. / Bae, J.H. / Steiner, T.
履歴
登録2003年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGF1-GFP fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7271
ポリマ－25,7271
非ポリマー00
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.769, 62.770, 70.429
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SIGF1-GFP fusion protein


分子量: 25726.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Plasmid details: plasmid bought from BD Clontech / プラスミド: pECFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 14% PEG 1000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月12日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→28.67 Å / Num. all: 4912 / Num. obs: 4170 / % possible obs: 84.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / % possible all: 83.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EMG

1emg


解像度: 3→28.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 238851.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 437 10.1 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.292 4170 --
obs0.225 3733 76 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.9957 Å2 / ksol: 0.342867 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.17 Å20 Å20 Å2
2---6.73 Å20 Å2
3---2.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→28.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1775 0 0 12 1787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009376
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.49442
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 67 10.8 %
Rwork0.307 552 -
obs--78.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION2PRO_CRO_ZPRO_CRO_Z
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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