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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1rd8 | |||||||||
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タイトル | Crystal Structure of the 1918 Human H1 Hemagglutinin Precursor (HA0) | |||||||||
要素 | (hemagglutininヘマグルチニン) x 2 | |||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / MEMBRANE-FUSION PRECURSOR / VIRUS/VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | Stevens, J. / Corper, A.L. / Basler, C.F. / Taubenberger, J.K. / Palese, P. / Wilson, I.A. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2004 タイトル: Structure of the Uncleaved Human H1 Hemagglutinin from the Extinct 1918 Influenza Virus. 著者: Stevens, J. / Corper, A.L. / Basler, C.F. / Taubenberger, J.K. / Palese, P. / Wilson, I.A. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1rd8.cif.gz | 301.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1rd8.ent.gz | 249.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1rd8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rd/1rd8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rd/1rd8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 0
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-要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ACEBDF
#1: タンパク質 | 分子量: 36971.398 Da / 分子数: 3 / 断片: Receptor binding domain, HA1 (residues 11-329) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス) 属: Influenzavirus A / 遺伝子: Hemagglutinin / プラスミド: pAcGP67A / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: GenBank: 4325039, UniProt: Q9WFX3*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 20803.992 Da / 分子数: 3 / 断片: Membrane fusion domain, HA2 (residues 1-175) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス) 属: Influenzavirus A / 遺伝子: Hemagglutinin / プラスミド: pAcGP67A / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: GenBank: 4325039, UniProt: Q9WFX3*PLUS |
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-糖 , 3種, 9分子
#3: 多糖 | #4: 多糖 | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #5: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 1種, 1分子
#6: 化合物 | ChemComp-PO4 / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.46 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: sodium phosphate, potassium phosphate, sodium citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.984 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.984 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→50 Å / Num. obs: 51346 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 7.6 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.07 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 3368 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 86 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 49.4 Å / Num. measured all: 125868 / Rmerge(I) obs: 0.146 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 3 Å / % possible obs: 95.1 % / Num. unique obs: 3368 / Rmerge(I) obs: 0.52 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.866 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.824 / SU B: 17.83 / SU ML: 0.323 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.586 / ESU R Free: 0.445 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: The chains were renumbered to be consistent with numbering of the biologically active molecule for which there are existing pdb entries for similar proteins. Renumbering changes made were: ...詳細: The chains were renumbered to be consistent with numbering of the biologically active molecule for which there are existing pdb entries for similar proteins. Renumbering changes made were: Segment A 1-503 was split to Chains A 10-329 and Chain B 1-175; Segment B 1-503 was split to Chains C 10-329 and Chain D 1-175; Segment C 1-503 was split to Chains E 10-329 and Chain F 1-175.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 40.312 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→49.39 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 3→3.079 Å / Total num. of bins used: 20 /
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 49.4 Å / Rfactor Rfree: 0.296 / Rfactor Rwork: 0.27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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