+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1r5z | ||||||
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Title | Crystal Structure of Subunit C of V-ATPase | ||||||
Components | V-type ATP synthase subunit C | ||||||
Keywords | HYDROLASE / alpha-helix | ||||||
Function / homology | Function and homology information proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SIR / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Iwata, M. / Imamura, H. / Stambouli, E. / Ikeda, C. / Tamakoshi, M. / Nagata, K. / Makyio, H. / Hankamer, B. / Barber, J. / Yoshida, M. ...Iwata, M. / Imamura, H. / Stambouli, E. / Ikeda, C. / Tamakoshi, M. / Nagata, K. / Makyio, H. / Hankamer, B. / Barber, J. / Yoshida, M. / Yokoyama, K. / Iwata, S. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / Year: 2004 Title: Crystal structure of a central stalk subunit C and reversible association/dissociation of vacuole-type ATPase. Authors: Iwata, M. / Imamura, H. / Stambouli, E. / Ikeda, C. / Tamakoshi, M. / Nagata, K. / Makyio, H. / Hankamer, B. / Barber, J. / Yoshida, M. / Yokoyama, K. / Iwata, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1r5z.cif.gz | 199.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1r5z.ent.gz | 168.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1r5z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1r5z_validation.pdf.gz | 452.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1r5z_full_validation.pdf.gz | 479.6 KB | Display | |
Data in XML | 1r5z_validation.xml.gz | 44.2 KB | Display | |
Data in CIF | 1r5z_validation.cif.gz | 63.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r5/1r5z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r5/1r5z | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35968.570 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (bacteria) / Plasmid: pET3C / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P74902, H+-transporting two-sector ATPase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.69 Å3/Da / Density % sol: 53.9 % | ||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: MPD, ammonium acetate, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 4 ℃ / Method: vapor diffusion | ||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.95 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Dec 7, 2002 |
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→100 Å / Num. all: 86730 / Num. obs: 86730 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 13.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2.02 Å / % possible all: 99 |
Reflection | *PLUS Num. measured all: 410472 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 99 % / Num. unique obs: 8633 / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SIR / Resolution: 1.95→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 3.44 / SU ML: 0.099 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.156 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.439 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 40 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.191 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Highest resolution: 1.95 Å / Lowest resolution: 2 Å |