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- PDB-1q0t: Ternary Structure of T4DAM with AdoHcy and DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q0t
タイトルTernary Structure of T4DAM with AdoHcy and DNA
要素
  • 5'-D(*AP*CP*AP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*TP*GP*T)-3'
  • DNA adenine methylaseDamメチラーゼ
キーワードTransferase/DNA / T4DAM / Methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / DNA (デオキシリボ核酸) / Transferase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated evasion of host restriction-modification system / DNA-methyltransferase activity / Damメチラーゼ / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / メチル化 / DNA複製 / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Adenine-specific Methyltransferase; domain 2 / Adenine-specific Methyltransferase, Domain 2 / Adenine modification methylase, M.EcoRV-type / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / Adenine-specific methyltransferase, domain 2 / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Adenine-specific Methyltransferase; domain 2 / Adenine-specific Methyltransferase, Domain 2 / Adenine modification methylase, M.EcoRV-type / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / Adenine-specific methyltransferase, domain 2 / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / S-アデノシル-L-ホモシステイン / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Damメチラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yang, Z. / Horton, J.R. / Zhou, L. / Zhang, X.J. / Dong, A. / Zhang, X. / Schlagman, S.L. / Kossykh, V. / Hattman, S. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 2003
タイトル: Structure of the bacteriophage T4 DNA adenine methyltransferase
著者: Yang, Z. / Horton, J.R. / Zhou, L. / Zhang, X.J. / Dong, A. / Zhang, X. / Schlagman, S.L. / Kossykh, V. / Hattman, S. / Cheng, X.
履歴
登録2003年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月22日Group: Derived calculations
カテゴリ: ndb_struct_na_base_pair / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _ndb_struct_na_base_pair.buckle
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*AP*CP*AP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*TP*GP*T)-3'
D: 5'-D(*AP*CP*AP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*TP*GP*T)-3'
A: DNA adenine methylase
B: DNA adenine methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2758
ポリマ-68,2524
非ポリマー1,0234
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.7, 109.7, 73.6
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 104.2, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*CP*AP*GP*GP*AP*TP*CP*CP*TP*GP*T)-3'


分子量: 3662.404 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Palindromic 12 Base Pair DNA Duplex
#2: タンパク質 DNA adenine methylase / Damメチラーゼ / 2.1.1.72 / Deoxyadenosyl-methyltransferase / M.EcoT4Dam


分子量: 30463.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: DAM / プラスミド: PJW2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04392, Damメチラーゼ
#3: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : I
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.73 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2ammonium sulfate11
3H2O11
4PEG 800012
5ammonium sulfate12
6H2O12
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
126 mg/mlprotein1drop
22.4 M1reservoir
3100 mMMES1reservoirpH6.0
41
51
61

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. all: 11204 / Num. obs: 11038 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.152 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 43112
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / % possible obs: 97.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.1→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 554 5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs-10955 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.321 Å20 Å2-7.275 Å2
2--4.023 Å20 Å2
3---11.298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3998 486 54 0 4538
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.8511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.1232
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.4442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.9362.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3sam.par
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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