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- PDB-1py1: Complex of GGA1-VHS domain and beta-secretase C-terminal phosphop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1py1
タイトルComplex of GGA1-VHS domain and beta-secretase C-terminal phosphopeptide
要素
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
  • Beta-secretaseΒ-セクレターゼ
キーワードPROTEIN TRANSPORT / VHS DOMAIN OF GGA1 / BETA-SECRETASE (Β-セクレターゼ) / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / SUPER HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi to plasma membrane transport / protein localization to cell surface / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / Β-セクレターゼ1 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity ...protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane protein transport / Golgi to plasma membrane transport / protein localization to cell surface / retrograde transport, endosome to Golgi / TBC/RABGAPs / Β-セクレターゼ1 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / cellular response to manganese ion / amyloid-beta metabolic process / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to copper ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / エンドソーム / phosphatidylinositol binding / ubiquitin binding / response to lead ion / intracellular protein transport / protein catabolic process / ゴルジ体 / protein localization / recycling endosome / protein processing / small GTPase binding / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / シナプス小胞 / late endosome / peptidase activity / amyloid-beta binding / early endosome membrane / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / リソソーム / aspartic-type endopeptidase activity / エンドソーム / endosome membrane / エンドソーム / 脂質ラフト / Amyloid fiber formation / 神経繊維 / 小胞体 / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / 樹状突起 / ゴルジ体 / enzyme binding / 細胞膜 / protein-containing complex / タンパク質分解 / 核質 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / ENTH/VHS / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Β-セクレターゼ1 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhu, G. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Biochemical and structural characterization of the interaction of memapsin 2 (beta-secretase) cytosolic domain with the VHS domain of GGA proteins.
著者: He, X. / Zhu, G. / Koelsch, G. / Rodgers, K. / Zhang, X.C. / Tang, J.
履歴
登録2003年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
C: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
D: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
E: Beta-secretase
F: Beta-secretase
G: Beta-secretase
H: Beta-secretase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6548
ポリマ－75,6548
非ポリマー00
水66737
1
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
E: Beta-secretase
F: Beta-secretase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8274
ポリマ－37,8274
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
D: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
G: Beta-secretase
H: Beta-secretase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8274
ポリマ－37,8274
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.140, 95.420, 107.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
ADP-ribosylation factor binding protein GGA1 / Golgi-localized / gamma ear-containing / ARF-binding protein 1 / Gamma-adaptin related protein 1


分子量: 17958.586 Da / 分子数: 4 / 断片: VHS Domain (Residues 2-157) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGA1 / プラスミド: pGEX2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質・ペプチド
Beta-secretase / Β-セクレターゼ / Beta-site APP cleaving enzyme / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme / Aspartyl ...Beta-site APP cleaving enzyme / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme / Aspartyl protease 2 / Asp 2 / ASP2 / Membrane-associated aspartic protease 2 / Memapsin-2


分子量: 954.979 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINUS (RESIDUES 494-501) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: YES
参照: UniProt: P56817, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: PEG 3350, AMMONIUM SULFATE, CACODYLATE, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %(w/v)PEG33501reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.4
40.1 %(v/v)beta-mercaptoethanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年3月17日
放射モノクロメーター: OSMIC OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. all: 22869 / Num. obs: 22025 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 46.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 2229 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 22869 / % possible obs: 99.5 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Num. unique obs: 2229 / Rmerge(I) obs: 0.477 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JWG

1jwg


解像度: 2.6→39.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 858 3.9 %RANDOM
Rwork0.236 ---
all0.24 22869 --
obs0.236 22006 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.6879 Å2 / ksol: 0.307058 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.5 Å20 Å20 Å2
2--15.37 Å20 Å2
3----19.87 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.51 Å / Luzzati sigma a free: 0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4739 0 0 37 4776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.062 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.511 67 3.4 %
Rwork0.392 1883 -
obs--86.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4SEP.PAR
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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