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- PDB-1pu9: Crystal Structure of Tetrahymena GCN5 with Bound Coenzyme A and a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pu9
タイトルCrystal Structure of Tetrahymena GCN5 with Bound Coenzyme A and a 19-residue Histone H3 Peptide
要素
  • HAT A1
  • Histone H3ヒストンH3
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN / HISTONE ACETYLTRANSFERASE (ヒストンアセチルトランスフェラーゼ) / GCN5-RELATED N-ACETYLTRANSFERASE / COA-BINDING PROTEIN / TERNARY COMPLEX / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization => GO:0006325 / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / histone H3 acetyltransferase activity / Oxidative Stress Induced Senescence ...chromatin organization => GO:0006325 / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / histone H3 acetyltransferase activity / Oxidative Stress Induced Senescence / replication fork protection complex / ATAC complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / CENP-A containing nucleosome / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / ヒストンH3 / ヒストンH3 / Histone acetyltransferase GCN5
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Clements, A. / Poux, A.N. / Lo, W.S. / Pillus, L. / Berger, S.L. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural basis for histone and phospho-histone binding by the GCN5 histone acetyltransferase
著者: Clements, A. / Poux, A.N. / Lo, W.S. / Pillus, L. / Berger, S.L. / Marmorstein, R.
履歴
登録2003年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The author state: " This construct was cloned directly from the Tetrahymena thermophilia ...SEQUENCE The author state: " This construct was cloned directly from the Tetrahymena thermophilia genome. It is assumed that the protein sequence is correct, particularly in the case of the phenylalanine, as it is highly conserved among Gcn5 histone acetyltransferases from other species."

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAT A1
B: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2453
ポリマ－21,4772
非ポリマー7681
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.730, 64.730, 96.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 HAT A1


分子量: 19457.658 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 48-210 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
プラスミド: PRSETA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: Q27198
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 2019.352 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 305-323 / 由来タイプ: 合成
詳細: This protein naturally occurs in Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast).
参照: UniProt: P02303, UniProt: P61830*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.68 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: Ammonium sulfate, MnCl2, Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.4 mMtGCN51drop
21.0 mMCoA1drop
31.5 mMH3-derived peptide1drop
41.6 Mammonium sulfate1reservoir
510-50 mM1reservoirMnCl2
650 mMTris1reservoirpH7.5

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9213
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9213 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→27 Å / Num. obs: 10007 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2
反射 シェル解像度: 2.24→2.39 Å
反射
*PLUS
最高解像度: 2.21 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 22051 / % possible obs: 99.5 % / Num. measured all: 67990 / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.21 Å / 最低解像度: 2.35 Å / % possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 1.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QSN

1qsn


解像度: 2.3→21.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1492487.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1010 10.1 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 10007 92.3 %-
all-10843 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.19 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.23 Å24.78 Å20 Å2
2--4.23 Å20 Å2
3----8.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→21.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1477 0 48 106 1631
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 178 10.6 %
Rwork0.261 1502 -
obs--95.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3COA_OLD.PARCOA_OLD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.64
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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