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- PDB-1pfg: Strategy to design inhibitors: Structure of a complex of Proteina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pfg
タイトルStrategy to design inhibitors: Structure of a complex of Proteinase K with a designed octapeptide inhibitor N-Ac-Pro-Ala-Pro-Phe-DAla-Ala-Ala-Ala-NH2 at 2.5A resolution
要素
  • N-Ac-PAPFAAAA-NH2
  • Proteinase KプロテイナーゼK
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Proteinase K (プロテイナーゼK) / octapeptide (ペプチド) / inhibitor (酵素阻害剤) / complex / hydrolase (加水分解酵素) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase K / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. ...Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プロテイナーゼK
類似検索 - 構成要素
生物種Engyodontium album (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Saxena, A.K. / Singh, T.P. / Peters, K. / Fittkau, S. / Betzel, C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Strategy to design peptide inhibitors: structure of a complex of proteinase K with a designed octapeptide inhibitor N-Ac-Pro-Ala-Pro-Phe-DAla-Ala-Ala-Ala-NH2 at 2.5 A resolution.
著者: Saxena, A.K. / Singh, T.P. / Peters, K. / Fittkau, S. / Betzel, C.
履歴
登録2003年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteinase K
B: N-Ac-PAPFAAAA-NH2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6982
ポリマ－29,6982
非ポリマー00
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.000, 68.000, 107.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Proteinase K / プロテイナーゼK


分子量: 28958.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Engyodontium album (菌類) / 組織: Limber / 参照: UniProt: P06873, peptidase K
#2: タンパク質・ペプチド N-Ac-PAPFAAAA-NH2


分子量: 738.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Solution phase synthesis
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM Tris, 1mM CaCl2, 1M NaHNO3, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 %(w/v)protein1drop
250 mMTris-HCl1drop
31 mM1droppH6.5CaCl2
41 M1reservoirNaNO3

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: CONVENTIONAL Cu / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月3日 / 詳細: Graphite monochromator
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 49646 / Num. obs: 7647 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.069
反射
*PLUS
Num. measured all: 49646 / Rmerge(I) obs: 0.069

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
PROLSQ精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PEK

1pek


解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
詳細: The distance between (B PHE 284) and Residue (B ALA 285) is longer than the peptide bond distance as the peptide is hydolysed at this point.
Rfactor反射数
Rwork0.167 -
all-7430
obs-7430
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å / Luzzati sigma a obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2071 0 0 206 2277
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.6
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.031
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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