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- PDB-1pbk: HOMOLOGOUS DOMAIN OF HUMAN FKBP25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pbk
タイトルHOMOLOGOUS DOMAIN OF HUMAN FKBP25
要素FKBP25
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / FKBP12 HOMOLOGOUS DOMAIN OF HFKBP25
機能・相同性
機能・相同性情報


FK506 binding / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / signaling receptor activity / RNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3 / FKBP3, basic tilted helix bundle domain / Basic tilted helix bundle domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Liang, J. / Hung, D.T. / Schreiber, S.L. / Clardy, J.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Structure of the human 25 kDa FK506 binding protein complexed with rapamycin.
著者: Liang, J. / Hung, D.T. / Schreiber, S.L. / Clardy, J.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1991
タイトル: Atomic Structure of the Rapamycin Human Immunophilin Fkbp-12 Complex
著者: Van Duyne, G.D. / Standaert, R.F. / Karplus, P.A. / Schreiber, S.L. / Clardy, J.
履歴
登録1995年9月1日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FKBP25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8742
ポリマ－12,9601
非ポリマー9141
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.000, 86.000, 55.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 FKBP25 / FKBP25 C-TERMINAL DOMAIN / EC 5.2.1.8


分子量: 12959.964 Da / 分子数: 1 / 断片: FKBP12 HOMOLOGOUS DOMAIN, RESIDUES PRO 109 - ASP 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21(DE3) / 遺伝子: HUMAN HIPPOCAMPAL CDNA LIBRARY / プラスミド: PGEX-3X
遺伝子 (発現宿主): HUMAN HIPPOCAMPAL CDNA LIBRARY (CLONTECH, PALO ALTO,CA)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) (NOVAGEN) / 参照: UniProt: Q00688
#2: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / ラパマイシン


分子量: 914.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RECOMBINANT HFKBP25 IS AN UNSTABLE PROTEIN AND DEGRADED RAPIDLY FOLLOWING THE PURIFICATION. WITH ...RECOMBINANT HFKBP25 IS AN UNSTABLE PROTEIN AND DEGRADED RAPIDLY FOLLOWING THE PURIFICATION. WITH TIME, ONLY A MIXTURE OF FRAGMENTS WITH MOLECULAR WEIGHTS RANGING FROM 13.7KDA TO 15KDA (MASS RESULT) COULD BE IDENTIFIED IN THE ORIGINAL FKBP25 SAMPLE. HOWEVER, THE HETEROGENEOUS SAMPLE OF THE FRAGMENT FKBP25 COULD BE CRYSTALLIZED AFTER COMPLEXING IT WITH RAPAMYCIN (KD=0.9 NM) AND THE ELECTRON DENSITY IS COMPOSED OF RESIDUES FROM PRO 109 TO ASP 224. RESIDUES FROM GLN 150 TO ALA 159 ARE COMPLETELY DISORDERED; THEREFORE THE MODEL OF THIS REGION IS ONLY RESTRICTED BY THE DYNAMICS FORCE FIELD AND HAS RELATIVELY HIGH THERMAL FACTORS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130-35 %(w/v)ammonium sulfate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年12月28日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→8 Å / Num. obs: 7539 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.065
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. obs: 7520 / % possible obs: 98.1 % / Num. measured all: 24730
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 -5 %
Rwork0.185 --
obs0.185 7539 99 %
原子変位パラメータBiso mean: 21.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数913 0 65 50 1028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.89
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29.29
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.906
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 7334 / Rfactor obs: 0.191 / Rfactor Rfree: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.88
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29.29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.906

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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