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万見
- PDB-1oyp: Crystal Structure of the phosphorolytic exoribonuclease RNase PH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oyp
タイトルCrystal Structure of the phosphorolytic exoribonuclease RNase PH from Bacillus subtilis
要素Ribonuclease PH
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / tRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA nucleotidyltransferase / tRNA nucleotidyltransferase activity / rRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) / U4 snRNA 3'-end processing / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / : / rRNA catabolic process / tRNA processing / 3'-5'-RNA exonuclease activity / tRNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease PH, bacterial-type / Ribonuclease PH, conserved site / Ribonuclease PH signature. / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 ...Ribonuclease PH, bacterial-type / Ribonuclease PH, conserved site / Ribonuclease PH signature. / GHMP Kinase, N-terminal domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Harlow, L.S. / Kadziola, A. / Jensen, K.F. / Larsen, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the phosphorolytic exoribonuclease RNase PH from Bacillus subtilis and implications for its quaternary structure and tRNA binding.
著者: Harlow, L.S. / Kadziola, A. / Jensen, K.F. / Larsen, S.
履歴
登録2003年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease PH
B: Ribonuclease PH
C: Ribonuclease PH
D: Ribonuclease PH
E: Ribonuclease PH
F: Ribonuclease PH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,43318
ポリマ－160,2816
非ポリマー1,15312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.310, 163.560, 166.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Ribonuclease PH / RNase PH / tRNA nucleotidyltransferase


分子量: 26713.441 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P28619, tRNA nucleotidyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.58 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112.5 mg/mlprotein1drop
21.0 M1reservoirNH4HCO3
33.0 M1reservoir(NH4)2SO4

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.76→29.86 Å / Num. all: 37521 / Num. obs: 36616
反射
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 36688 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.097
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 2.8 Å / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 4.9 % / Num. unique obs: 1753 / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.76→29.88 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3055 1841 4.9 %
Rwork0.2852 --
obs-36616 97.6 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10308 0 60 0 10368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1570.75
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5451
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0261
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.4521.25
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.75 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.306 / Rfactor Rwork: 0.285
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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