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万見
- PDB-1otr: Solution Structure of a CUE-Ubiquitin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1otr
タイトルSolution Structure of a CUE-Ubiquitin Complex
要素
  • Ubiquitinユビキチン
  • protein Cue2
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / Josephin domain DUBs / RAS processing / Metalloprotease DUBs ...: / : / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / Josephin domain DUBs / RAS processing / Metalloprotease DUBs / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Interleukin-1 signaling / Pexophagy / Aggrephagy / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Peroxisomal protein import / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ABC-family proteins mediated transport / Orc1 removal from chromatin / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / MAPK6/MAPK4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Termination of translesion DNA synthesis / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Dual incision in TC-NER / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / Ub-specific processing proteases / ubiquitin binding / ribosomal large subunit assembly / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / リボソーム生合成 / endonuclease activity / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-binding protein Cue2, CUE domain 1 / Ubiquitin-binding protein Cue2, CUE domain 2 / Smr domain superfamily / Small MutS-related domain / Smr domain / Smr domain profile. / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. ...Ubiquitin-binding protein Cue2, CUE domain 1 / Ubiquitin-binding protein Cue2, CUE domain 2 / Smr domain superfamily / Small MutS-related domain / Smr domain / Smr domain profile. / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA-like superfamily / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin / Ubiquitin-binding protein CUE2 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Kang, R.S. / Daniels, C.M. / Salerno, W.J. / Radhakrishnan, I.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Solution Structure of a CUE-Ubiquitin Complex Reveals a Conserved Mode of Ubiquitin Binding
著者: Kang, R.S. / Daniels, C.M. / Francis, S.A. / Shih, S.C. / Salerno, W.J. / Hicke, L. / Radhakrishnan, I.
履歴
登録2003年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein Cue2
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1422
ポリマ－14,1422
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80The submitted conformer models are the 20 structures with the lowest restraint energies, restraint violations, and RMS deviations from ideal covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド protein Cue2 / HYPOTHETICAL 50.9 KD PROTEIN IN BUD2-MIF2 INTERGENIC REGION / hypothetical protein YKL090w


分子量: 5573.291 Da / 分子数: 1 / 断片: Amino-terminal CUE Domain, Residues 6-54 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CUE2 / プラスミド: pMCSG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36075
#2: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBI1 / プラスミド: pET-3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61864, UniProt: P0CG63*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1333D 13C-filtered, 13C-edited NOESY
1442D DOUBLE HALF-FILTERED NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM U-15N,13C Cue2 + 1 mM Ubiquitin; 20 mM sodium phosphate buffer, pH 7.0, 0.2% NaN390% H2O/10% D2O
21 mM U-15N,13C Cue2 + 1 mM Ubiquitin; 20 mM sodium phosphate buffer, pH 7.0, 0.2% NaN399.996% D2O
31 mM Cue2 + 1 mM U-15N,13C Ubiquitin; 20 mM sodium phosphate buffer, pH 7.0, 0.2% NaN390% H2O/10% D2O
41 mM Cue2 + 1 mM U-15N,13C Ubiquitin; 20 mM sodium phosphate buffer, pH 7.0, 0.2% NaN399.996% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM sodium phosphate, pH 7.0, 0.2% NaN3 / pH: 7.0 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1bVariancollection
Felix98.0 and 2000Accelrys解析
Felix98.0 and 2000Accelrysデータ解析
CNS1.1Brunger et al.構造決定
ARIA1.2Linge and Nilges構造決定
ARIA1.2Linge and Nilges精密化
CNS1.1Brunger et al.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 3328 distance restraints, including 3238 NOE-derived distance restraints [2560 unambiguous and 678 ambiguous restraints], 90 hydrogen bonding distance ...詳細: The structures are based on a total of 3328 distance restraints, including 3238 NOE-derived distance restraints [2560 unambiguous and 678 ambiguous restraints], 90 hydrogen bonding distance restraints, and 150 torsion angle restraints.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are the 20 structures with the lowest restraint energies, restraint violations, and RMS deviations from ideal covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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