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Yorodumi- PDB-1ntz: Crystal Structure of Mitochondrial Cytochrome bc1 Complex Bound w... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1ntz | ||||||
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Title | Crystal Structure of Mitochondrial Cytochrome bc1 Complex Bound with Ubiquinone | ||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE / BC1 / QCR / MEMBRANE PROTEIN / PROTON TRANSLOCATION / ELECTRON TRANSFER / PROTEASE / MPP / MITOCHONDRIAL PROCESSING PEPTIDASE / CYTOCHROME C1 / CYTOCHROME B / RIESKE / IRON SULFUR PROTEIN / UBIQUINONE | ||||||
Function / homology | Function and homology information mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Respiratory electron transport / mitochondrial respiratory chain complex III / mitochondrial respiratory chain complex IV / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / ubiquinone binding / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / respirasome / respiratory electron transport chain ...mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Respiratory electron transport / mitochondrial respiratory chain complex III / mitochondrial respiratory chain complex IV / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / ubiquinone binding / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / respirasome / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / metalloendopeptidase activity / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / heme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Gao, X. / Wen, X. / Esser, L. / Quinn, B. / Yu, L. / Yu, C.-A. / Xia, D. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2003 Title: Structural basis for the quinone reduction in the bc(1) complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc(1) with bound substrate and inhibitors at the Q(i) site Authors: Gao, X. / Wen, X. / Esser, L. / Quinn, B. / Yu, L. / Yu, C.-A. / Xia, D. | ||||||
History |
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Remark 999 | Authors informed that for residue 22 of chain K, a GLN fits better in the density map than a SER. ...Authors informed that for residue 22 of chain K, a GLN fits better in the density map than a SER. They do not know if this represents a natural mutation or variant. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1ntz.cif.gz | 427.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1ntz.ent.gz | 354.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1ntz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/1ntz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/1ntz | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the two-fold axis: -x+1, -y+1, z. |
-Components
-Ubiquinol-cytochrome C reductase complex ... , 7 types, 7 molecules ABFGHJK
#1: Protein | Mass: 49266.254 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P31800, quinol-cytochrome-c reductase |
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#2: Protein | Mass: 46575.469 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P23004, quinol-cytochrome-c reductase |
#6: Protein | Mass: 13371.190 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00129, quinol-cytochrome-c reductase |
#7: Protein | Mass: 9606.027 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P13271, quinol-cytochrome-c reductase |
#8: Protein | Mass: 9189.116 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00126, quinol-cytochrome-c reductase |
#10: Protein | Mass: 7209.311 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00130, quinol-cytochrome-c reductase |
#11: Protein | Mass: 6568.655 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P07552, quinol-cytochrome-c reductase |
-Protein , 4 types, 4 molecules CDEI
#3: Protein | Mass: 42620.340 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00157 |
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#4: Protein | Mass: 27323.277 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P00125 |
#5: Protein | Mass: 21640.580 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P13272, quinol-cytochrome-c reductase |
#9: Protein | Mass: 5824.802 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P13272, quinol-cytochrome-c reductase |
-Non-polymers , 4 types, 213 molecules
#12: Chemical | #13: Chemical | #14: Chemical | ChemComp-FES / | #15: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.69 Å3/Da / Density % sol: 66.64 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.2 Details: PEG 4000, ammonium acetate, potassium chloride, glycerol, DMG/SPC, MOPS, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Method: vapor diffusion, hanging drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X9B / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Details: Si(111) |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→40 Å / Num. all: 109744 / Num. obs: 104476 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -1 |
Reflection shell | Resolution: 2.602→2.669 Å / % possible all: 96.7 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 2.6 Å / Lowest resolution: 40 Å / Rmerge(I) obs: 0.061 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.6→28.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 14.031 / SU ML: 0.288 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.466 / ESU R Free: 0.305 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.826 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→28.99 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.602→2.669 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Software | *PLUS Version: 5 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | *PLUS Lowest resolution: 40 Å / Num. reflection Rfree: 2122 / Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.243 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Rfactor Rwork: 0.31 |