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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nph | ||||||
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タイトル | Gelsolin Domains 4-6 in Active, Actin Free Conformation Identifies Sites of Regulatory Calcium Ions | ||||||
要素 | Gelsolin | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / BETA SHEET (Βシート) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glial filament / apical ectoplasmic specialization / basal ectoplasmic specialization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process ...glial filament / apical ectoplasmic specialization / basal ectoplasmic specialization / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of p38MAPK cascade / phagocytosis, engulfment / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / 筋形質 / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to cadmium ion / response to muscle stretch / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / central nervous system development / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / 髄鞘 / actin binding / actin cytoskeleton organization / amyloid fibril formation / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Kolappan, S. / Gooch, J.T. / Weeds, A.G. / McLaughlin, P.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: Gelsolin Domains 4-6 in Active, Actin-Free Conformation Identifies Sites of Regulatory Calcium Ions 著者: Kolappan, S. / Gooch, J.T. / Weeds, A.G. / McLaughlin, P.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1nph.cif.gz | 75.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1nph.ent.gz | 54.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1nph.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/np/1nph ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/np/1nph | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1db0 S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36353.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: GSN OR GSB / プラスミド: pET derivative pMW172 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13020 |
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#2: 化合物 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.56 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: PEG 8000, calcium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月31日 / 詳細: mirror, Monochromator |
放射 | モノクロメーター: Liquid gallium cooled, bent, triangular, si 111 optimised for 1.488 (11.7 asymmetric cut) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.488 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→87.7 Å / Num. obs: 13119 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 5.2 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.313 |
反射 | *PLUS Num. obs: 13141 / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 |
反射 シェル | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.31 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1DB0 1db0 解像度: 3→25 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor Rfree: 0.298 / Rfactor Rwork: 0.2452 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.01 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.43 |