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- PDB-1nfi: I-KAPPA-B-ALPHA/NF-KAPPA-B COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nfi
タイトルI-KAPPA-B-ALPHA/NF-KAPPA-B COMPLEX
要素
  • I-KAPPA-B-ALPHA
  • NF-KAPPA-B P50
  • NF-KAPPA-B P65
キーワードCOMPLEX (TRANSCRIPTION REG/ANK REPEAT) / COMPLEX (TRANSCRIPTION REGULATION-ANK REPEAT) / ANKYRIN REPEAT / COMPLEX (TRANSCRIPTION REG-ANK REPEAT) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity / I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / negative regulation of cholesterol transport / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / antibacterial innate immune response / negative regulation of myeloid cell differentiation / mammary gland involution / acetaldehyde metabolic process ...negative regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity / I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / negative regulation of cholesterol transport / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / antibacterial innate immune response / negative regulation of myeloid cell differentiation / mammary gland involution / acetaldehyde metabolic process / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of lipid storage / molecular sequestering activity / cellular response to peptidoglycan / negative regulation of interleukin-12 production / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / SUMOylation of immune response proteins / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of protein sumoylation / defense response to tumor cell / cellular response to dsRNA / postsynapse to nucleus signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / cellular response to interleukin-6 / Interleukin-1 processing / actinin binding / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to angiotensin / NF-kappaB complex / transcription regulator inhibitor activity / response to UV-B / interleukin-1-mediated signaling pathway / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / cellular response to cold / Regulation of NFE2L2 gene expression / vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of protein metabolic process / toll-like receptor 4 signaling pathway / nuclear localization sequence binding / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of miRNA metabolic process / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to cobalamin / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of Notch signaling pathway / response to exogenous dsRNA / phosphate ion binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to lipoteichoic acid / TRAF6 mediated NF-kB activation / response to muramyl dipeptide / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / The NLRP3 inflammasome / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / NF-kappaB binding / hair follicle development / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of cholesterol efflux / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to interleukin-1 / response to amino acid / cellular defense response / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / JNK cascade / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Notchシグナリング / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to muscle stretch / positive regulation of protein metabolic process / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-12 production / protein sequestering activity / NF-kB is activated and signals survival / CD209 (DC-SIGN) signaling / response to interleukin-1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / negative regulation of angiogenesis / : / negative regulation of miRNA transcription / liver development / response to progesterone / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to cytokine
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeats (many copies) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / : / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain ...Ankyrin repeats (many copies) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / : / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeat-containing domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Immunoglobulin E-set / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / NF-kappa-B inhibitor alpha / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jacobs, M.D. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Structure of an IkappaBalpha/NF-kappaB complex.
著者: Jacobs, M.D. / Harrison, S.C.
履歴
登録1998年8月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NF-KAPPA-B P65
B: NF-KAPPA-B P50
C: NF-KAPPA-B P65
D: NF-KAPPA-B P50
E: I-KAPPA-B-ALPHA
F: I-KAPPA-B-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,6046
ポリマ－140,6046
非ポリマー00
水1,27971
1
A: NF-KAPPA-B P65
B: NF-KAPPA-B P50
F: I-KAPPA-B-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3023
ポリマ－70,3023
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28880 Å2
手法PISA
2
C: NF-KAPPA-B P65
D: NF-KAPPA-B P50
E: I-KAPPA-B-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3023
ポリマ－70,3023
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area29210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.094, 91.080, 190.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.003, -0.001), (-0.003, -1, -0.004), (-0.001, -0.004, 1)
ベクター: -10.255, 131.397, -94.817)

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要素

#1: タンパク質 NF-KAPPA-B P65


分子量: 34547.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04206
#2: タンパク質 NF-KAPPA-B P50


分子量: 12442.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19838
#3: タンパク質 I-KAPPA-B-ALPHA


分子量: 23312.512 Da / 分子数: 2 / Fragment: ANKYRIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25963
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
温度: 4, 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
275 mMammonium acetate1drop
310 mMdithiothreitol1drop
41 mMethylenediamine tetraacetic acid1drop
50.05 %n-octyl-beta-D-glucopyranoside1drop
68 mMTris-HCl1drop
725 mMsodium acetate1reservoir
88-10 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9879
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 41990 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 60.4 Å2 / Rsym value: 0.05
反射
*PLUS
冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83 % / Rmerge(I) obs: 0.206

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 1441954.76 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2093 5 %SHELLS
Rwork0.223 ---
obs0.223 41835 90.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.18 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.18 Å20 Å24.41 Å2
2---7.09 Å20 Å2
3---14.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9831 0 0 71 9902
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.732.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 183 4.9 %
Rwork0.316 3541 -
obs--81.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 39742 / Rfactor obs: 0.222 / Rfactor Rfree: 0.315
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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