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万見
- PDB-1n9z: INTEGRIN ALPHA M I DOMAIN MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n9z
タイトルINTEGRIN ALPHA M I DOMAIN MUTANT
要素Integrin alpha-M
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Rossmann fold (ロスマンフォールド)
機能・相同性
機能・相同性情報


ectodermal cell differentiation / integrin alphaM-beta2 complex / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / response to curcumin / positive regulation of neutrophil degranulation / response to Gram-positive bacterium / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning ...ectodermal cell differentiation / integrin alphaM-beta2 complex / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / response to curcumin / positive regulation of neutrophil degranulation / response to Gram-positive bacterium / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / negative regulation of dopamine metabolic process / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / complement receptor mediated signaling pathway / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / cargo receptor activity / cell adhesion mediated by integrin / phagocytosis, engulfment / amyloid-beta clearance / plasma membrane raft / tertiary granule membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / response to mechanical stimulus / forebrain development / heat shock protein binding / receptor-mediated endocytosis / cell-matrix adhesion / positive regulation of superoxide anion generation / integrin-mediated signaling pathway / response to ischemia / Cell surface interactions at the vascular wall / microglial cell activation / 細胞接着 / integrin binding / response to estradiol / amyloid-beta binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / 細胞接着 / external side of plasma membrane / 自然免疫系 / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha-X-like, Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor ...: / Integrin alpha-X-like, Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者McCleverty, C.J. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2003
タイトル: Engineered allosteric mutants of the integrin alphaMbeta2 I domain: structural and functional studies
著者: McCleverty, C.J. / Liddington, R.C.
履歴
登録2002年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin alpha-M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0042
ポリマ－21,9801
非ポリマー241
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.220, 44.220, 99.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Integrin alpha-M / Cell surface glycoprotein MAC-1 alpha subunit / CR-3 alpha chain / CD11b / Leukocyte adhesion ...Cell surface glycoprotein MAC-1 alpha subunit / CR-3 alpha chain / CD11b / Leukocyte adhesion receptor MO1 / Neutrophil adherence receptor


分子量: 21980.178 Da / 分子数: 1 / 断片: alpha M I domain / 変異: C128A D132C K315C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGAM OR CR3A OR CD11B / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11215
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3000, sodium chloride, hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1100 mM1dropNaCl
25 mM1dropMgCl2
320 mMTris1droppH8.0
410 mg/mlprotein1drop
50.2 M1reservoirNaCl
620 %PEG30001reservoir
70.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月8日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 6234 / Num. obs: 6099 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / % possible all: 87.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 6234 / Num. measured all: 14631 / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.6 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 2.92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IDO

1ido


解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 303730.5 / Data cutoff high rms absF: 303730.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 347 5.7 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.247 6099 91.6 %-
all-6099 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.2486 Å2 / ksol: 0.254147 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---1.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1485 0 1 0 1486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.57
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.852.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 51 5.3 %
Rwork0.306 907 -
obs--87.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.241
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.71
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.57

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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