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- PDB-1ml6: Crystal Structure of mGSTA2-2 in Complex with the Glutathione Con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ml6
タイトルCrystal Structure of mGSTA2-2 in Complex with the Glutathione Conjugate of Benzo[a]pyrene-7(R),8(S)-Diol-9(S),10(R)-Epoxide
要素Glutathione S-Transferase GT41A
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GST detoxification / mGSTA2-2
機能・相同性
機能・相同性情報


response to stilbenoid / glutathione binding / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / response to bacterium / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GBX / 2-プロパノール / Glutathione S-transferase A2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gu, Y. / Xiao, B. / Wargo, H.L. / Bucher, M.H. / Singh, S.V. / Ji, X.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 2003
タイトル: Residues 207, 216, and 221 and the catalytic activity of mGSTA1-1 and mGSTA2-2 toward benzo[a]pyrene-(7R,8S)-diol-(9S,10R)-epoxide
著者: Gu, Y. / Xiao, B. / Wargo, H.L. / Bucher, M.H. / Singh, S.V. / Ji, X.
#1: ジャーナル: Biochemistry / : 2000
タイトル: Residue R216 and Catalytic Efficiency of a Murine Class Alpha Glutathione S-Transferase toward Benzo[a]pyrene 7(R),8(S)-Diol-9(S),10(R)-Epoxide
著者: Gu, Y. / Singh, S.V. / Ji, X.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 1999
タイトル: Amino Acid Substitutions at Positions 207 and 221 Contribute to Catalytic Differences between Murine Glutathione S-Transferase A1-1 and A2-2 toward (+)-anti-7,8-Dihydroxy-9,10-epoxy- ...タイトル: Amino Acid Substitutions at Positions 207 and 221 Contribute to Catalytic Differences between Murine Glutathione S-Transferase A1-1 and A2-2 toward (+)-anti-7,8-Dihydroxy-9,10-epoxy-7,8,9,10-tetrahydrobenzo[a]pyrene
著者: Xia, H. / Gu, Y. / Pan, S.-S. / Ji, X. / Singh, S.V.
履歴
登録2002年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-Transferase GT41A
B: Glutathione S-Transferase GT41A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2436
ポリマ-50,9122
非ポリマー1,3314
5,873326
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.067, 93.903, 52.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-759-

HOH

21B-775-

HOH

31B-896-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-Transferase GT41A / GST class-alpha


分子量: 25455.799 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: GST / プラスミド: pET-11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10648, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GBX / 2-AMINO-4-[1-(CARBOXYMETHYL-CARBAMOYL)-2-(9-HYDROXY-7,8-DIOXO-7,8,9,10-TETRAHYDRO-BENZO[DEF]CHRYSEN-10-YLSULFANYL)-ETHYLCARBAMOYL]-BUTYRIC ACID / GLUTATHIONE CONJUGATE OF (+)-ANTI-BPDE


分子量: 605.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C30H27N3O9S
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル / 2-プロパノール


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.74 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, isopropanol, NaHepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110.0 mg/mlprotein1drop
25-6 %PEG40001drop
33 %2-propanol1drop
420 mMsodium HEPES1droppH7.5
530 %PEG40001reservoir
615 %2-propanol1reservoir
7100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年7月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 37794 / Num. obs: 37794 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.56 % / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 18.68
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.31 % / Rmerge(I) obs: 0.513 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / Rsym value: 0.448 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / 冗長度: 4.59 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F3A
解像度: 1.9→26.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1753798.71 / Data cutoff high rms absF: 1753798.71 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2486 1882 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 37774 99.6 %-
all-37774 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.9908 Å2 / ksol: 0.335569 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.73 Å20 Å2-9.3 Å2
2--3.18 Å20 Å2
3----1.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3566 0 86 334 3986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.472.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.9-2.020.3273325.30.30859010.018385299.1
2.25-2.39377499.8
2.39-2.58376999.9
2.58-2.84381499.9
2.84-3.253787100
3.25-4.093795100
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_1.0.PARAMPROTEIN_1.0.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.GBSTOPOL.GBS
X-RAY DIFFRACTION4PRN.PARPRN.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 35892 / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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