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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mjn | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of the intermediate affinity aL I domain mutant | ||||||
要素 | Integrin alpha-L | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM (免疫系) / Rossmann Fold (ロスマンフォールド) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 memory T cell extravasation / integrin alphaL-beta2 complex / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / ICAM-3 receptor activity / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / integrin complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell adhesion mediated by integrin / leukocyte cell-cell adhesion / receptor clustering ...memory T cell extravasation / integrin alphaL-beta2 complex / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / ICAM-3 receptor activity / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / integrin complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell adhesion mediated by integrin / leukocyte cell-cell adhesion / receptor clustering / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / 食作用 / cell adhesion molecule binding / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / 細胞接着 / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / integrin binding / 細胞接着 / 炎症 / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / シグナル伝達 / extracellular exosome / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å | ||||||
データ登録者 | Shimaoka, M. / Xiao, T. / Liu, J.H. / Yang, Y.T. / Dong, Y.C. / Jun, C.D. / McCormack, A. / Zhang, R.G. / Wang, J.H. / Springer, T.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003 タイトル: Structures of the alphaL I Domain and its Complex with ICAM-1 reveal a Shape-shifting Pathway for Integrin Regulation 著者: Shimaoka, M. / Xiao, T. / Liu, J.H. / Yang, Y.T. / Dong, Y.C. / Jun, C.D. / McCormack, A. / Zhang, R.G. / Joachimiak, A. / Takagi, J. / Wang, J.H. / Springer, T.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1mjn.cif.gz | 54.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1mjn.ent.gz | 40.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1mjn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mj/1mjn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mj/1mjn | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20362.336 Da / 分子数: 1 / 断片: Intermediate Affinity aL I Domain / 変異: L161C, F299C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20701 |
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.38 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 4000, MgCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 |
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検出器 | タイプ: SBC / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 35329 / Num. obs: 33956 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 7.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 17.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2897 / Rsym value: 0.352 / % possible all: 47 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 35329 / Num. measured all: 197616 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 47 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1LFA 解像度: 1.3→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.3→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.3→1.38 Å /
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.2 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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