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- PDB-1mez: Structure of the Recombinant Mouse-Muscle Adenylosuccinate Synthe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mez
タイトルStructure of the Recombinant Mouse-Muscle Adenylosuccinate Synthetase Complexed with SAMP, GDP, SO4(2-), and Mg(2+)
要素Adenylosuccinate Synthetaseアデニロコハク酸シンターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Purine biosynthesis (プリン代謝) / GTP-binding / Multigene family (遺伝子ファミリー)
機能・相同性
機能・相同性情報


Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / purine nucleotide metabolic process / aspartate metabolic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / actin filament binding / GTPase activity ...Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / purine nucleotide metabolic process / aspartate metabolic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / actin filament binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate synthetase isozyme 1, chordates / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site ...Adenylosuccinate synthetase isozyme 1, chordates / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 / Adenylosuccinate synthetase, domain 3 / Adenylosuccinate synthetase GTP-binding site. / アデニロコハク酸シンターゼ / Adenylosuccinate synthetase, domain 1 / アデニロコハク酸シンターゼ / アデニロコハク酸シンターゼ / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2SA / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Adenylosuccinate synthetase isozyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Iancu, C.V. / Borza, T. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Feedback inhibition and product complexes of recombinant mouse muscle adenylosuccinate synthetase.
著者: Iancu, C.V. / Borza, T. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2002年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3485
ポリマ－50,3211
非ポリマー1,0274
水2,180121
1
A: Adenylosuccinate Synthetase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,69610
ポリマ－100,6432
非ポリマー2,0548
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_775-y+2,-x+2,-z+1/21
Buried area9440 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area28580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.630, 70.630, 196.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological unit is a dimer. The other monomer is generated by:2-y, 2-x, 1/2-z.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adenylosuccinate Synthetase / アデニロコハク酸シンターゼ / ADSS / AMPSASE


分子量: 50321.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adss1 / プラスミド: Pet28b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P28650, アデニロコハク酸シンターゼ

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非ポリマー , 5種, 125分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-2SA / 2-[9-(3,4-DIHYDROXY-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-TETRAHYDRO-FURAN-2-YL)-9H-PURIN-6-YLAMINO]-SUCCINIC ACID / ADENYLOSUCCINIC ACID / アデニロこはく酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 463.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N5O11P
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1droppH7.
350 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.5 mMEDTA1drop
65 mMGDP1drop
710 mMSAMP1drop
815 mMmagnesium sulfate1drop
9100 mMHEPES1reservoir
11100 mMmagnesium sulfate1reservoir
10PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→35.3 Å / Num. all: 20549 / Num. obs: 20220 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 148956 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.272

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→15 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.275 1952 random
Rwork0.221 --
all-20244 -
obs-19758 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3348 0 65 121 3534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 315 -
Rwork0.3 --
obs-2835 95.8 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.221 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.354 / Rfactor Rwork: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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