+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1mbm | ||||||
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Title | NSP4 proteinase from Equine Arteritis Virus | ||||||
Components | chymotrypsin-like serine protease | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / serine proteinase / chymotrypsin-like proteinase / collapsed oxyanion hole | ||||||
Function / homology | Function and homology information serine-type exopeptidase activity / host cell membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / RNA nuclease activity / Lyases; Phosphorus-oxygen lyases / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / endonuclease activity / ubiquitinyl hydrolase 1 ...serine-type exopeptidase activity / host cell membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / RNA nuclease activity / Lyases; Phosphorus-oxygen lyases / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / endonuclease activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / viral protein processing / lyase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Equine arteritis virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MIR / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Barrette-Ng, I.H. / Ng, K.K.-S. / Mark, B.L. / van Aken, D. / Cherney, M.M. / Garen, C. / Kolodenko, Y. / Gorbalenya, A.E. / Snijder, E.J. / James, M.N.G. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2002 Title: Structure of Arterivirus nsp4: the smallest chymotrypsin-like proteinase with an alpha/beta C-terminal extension and alternate conformations of the oxyanion hole Authors: Barrette-Ng, I.H. / Ng, K.K.-S. / Mark, B.L. / van Aken, D. / Cherney, M.M. / Garen, C. / Kolodenko, Y. / Gorbalenya, A.E. / Snijder, E.J. / James, M.N.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1mbm.cif.gz | 155.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1mbm.ent.gz | 124.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1mbm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1mbm_validation.pdf.gz | 451.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1mbm_full_validation.pdf.gz | 458.1 KB | Display | |
Data in XML | 1mbm_validation.xml.gz | 31.9 KB | Display | |
Data in CIF | 1mbm_validation.cif.gz | 45.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mb/1mbm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mb/1mbm | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | protein is a monomer in solution |
-Components
#1: Protein | Mass: 20377.699 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Residues 1071-1268 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Equine arteritis virus / Genus: Arterivirus / Gene: NSP4 / Plasmid: pMAL-c2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P19811, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.25 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: PEG 8000, sodium cirate, ethylene glycol, sodium malonate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 105K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS pH: 8.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 105 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU RU300 / Wavelength: 1.5418 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Sep 20, 2001 / Details: Osmic confocal mirrors |
Radiation | Monochromator: Osmic mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→20 Å / Num. all: 43171 / Num. obs: 43171 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 22.4 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.07 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 4151 / Rsym value: 0.179 / % possible all: 91.5 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 2 Å / Lowest resolution: 16.2 Å / Num. measured all: 169296 / Rmerge(I) obs: 0.05 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 91.5 % / Num. unique obs: 4151 / Num. measured obs: 15362 / Rmerge(I) obs: 0.179 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MIR / Resolution: 2→16.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU ML: 135.62 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.203 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: TLS tensors were refined for each of the three domains in each of the four copies of the asymmetric unit
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.565 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→16.22 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 16.2 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.208 / Rfactor obs: 0.20726 / Rfactor Rfree: 0.261 / Rfactor Rwork: 0.204 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Highest resolution: 2 Å / Lowest resolution: 2.05 Å / Rfactor Rfree: 0.283 / Rfactor Rwork: 0.222 |