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万見
- PDB-1m3v: FLIN4: Fusion of the LIM binding domain of Ldb1 and the N-termina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m3v
タイトルFLIN4: Fusion of the LIM binding domain of Ldb1 and the N-terminal LIM domain of LMO4
要素fusion of the LIM interacting domain of ldb1 and the N-terminal LIM domain of LMO4
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LIM domain / fusion protein (融合タンパク質) / LMO proteins / Ldb1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / beta-catenin-TCF complex ...regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of cell adhesion / hair follicle development / regulation of cell migration / cerebellum development / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / neuron differentiation / Wntシグナル経路 / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / 細胞接着 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
データ登録者Deane, J.E. / Mackay, J.P. / Kwan, A.H.Y. / Sum, E.Y. / Visvader, J.E. / Matthews, J.M.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2003
タイトル: Structural basis for the recognition of ldb1 by the N-terminal LIM domains of LMO2 and LMO4
著者: Deane, J.E. / Mackay, J.P. / Kwan, A.H. / Sum, E.Y. / Visvader, J.E. / Matthews, J.M.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2002
タイトル: 1H, 15N and 13C assignments of FLIN4, an intramolecular LMO4:ldb1 complex.
著者: Deane, J.E. / Visvader, J.E. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2001
タイトル: Design, production and characterization of FLIN2 and FLIN4: the engineering of intramolecular ldb1:LMO complexes
著者: Deane, J.E. / Sum, E. / Mackay, J.P. / Lindeman, G.J. / Visvader, J.E. / Matthews, J.M.
履歴
登録2002年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fusion of the LIM interacting domain of ldb1 and the N-terminal LIM domain of LMO4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1483
ポリマ－13,0181
非ポリマー1312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 fusion of the LIM interacting domain of ldb1 and the N-terminal LIM domain of LMO4 / FLIN4


分子量: 13017.508 Da / 分子数: 1 / 変異: C37S, C49S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein comprises LIM domain transcription factor LMO4 (residues 16-86) via glycine-rich linker (GGSGGHMGSGG), LIM domain-binding protein 1 (residues 300-339).
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P70662
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131DQF-COSY
1423D 15N-separated NOESY
153HNHA
163HNCA
173HN(CO)CA
183HN(CA)CB
193CBCA(CO)NH
1103(H)CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: This structure was solved using triple resonance NMR techniques. In addition to the experiments listed above HNCO, HN(CA)CO, CC(CO)NH-TOCSY and HCC(CO)NH-TOCSY were also used for backbone and ...Text: This structure was solved using triple resonance NMR techniques. In addition to the experiments listed above HNCO, HN(CA)CO, CC(CO)NH-TOCSY and HCC(CO)NH-TOCSY were also used for backbone and side chain assignments.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2mM FLIN4, 20mM NaH2PO4, pH7.0, 50mM NaCl, 1mM DTT, 20uM d4-TSP95% H2O/5% D2O
20.5mM [15N]-FLIN4, 20mM NaH2PO4, pH7.0, 50mM NaCl, 1mM DTT, 20uM d4-TSP95% H2O/5% D2O
31.0mM [13C,15N]-FLIN4, 20mM NaH2PO4, pH7.0, 50mM NaCl, 1mM DTT, 20uM d4-TSP95% H2O/5% D2O
試料状態pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5Bruker解析
XEASY1.3.13Bartels et alデータ解析
DYANA1.5Guntert et al精密化
ARIA1.1.2Linge et al構造決定
TALOS98.040.21.02Cornilescu et al構造決定
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: Structure calculations were performed using ARIA 1.1. Final structures are based on 1804 unambiguous and 81 ambiguous NOE-derived distance restraints and 112 angle constraints from coupling ...詳細: Structure calculations were performed using ARIA 1.1. Final structures are based on 1804 unambiguous and 81 ambiguous NOE-derived distance restraints and 112 angle constraints from coupling constant data and predictions from chemical shift analysis using TALOS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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