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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1l9m | ||||||
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タイトル | Three-dimensional structure of the human transglutaminase 3 enzyme: binding of calcium ions change structure for activation | ||||||
![]() | Protein-glutamine glutamyltransferase E3 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ahvazi, B. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Three-dimensional structure of the human transglutaminase 3 enzyme: binding of calcium ions changes structure for activation. 著者: Ahvazi, B. / Kim, H.C. / Kee, S.H. / Nemes, Z. / Steinert, P.M. #1: ![]() タイトル: Two non-proline cis peptide bonds may be important for factor XIII function 著者: Yee, V.C. / Pedersen, L.C. / Le Trong, I. / Bishop, P.D. / Stenkamp, R.E. / Teller, D.C. #2: ![]() タイトル: Three-dimensional structure of a transglutaminase: human blood coagulation factor XII 著者: Weiss, M.S. / Metzner, H.J. / Hilgenfeld, R. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | The following residues are noted as conflicts in the Swiss-Prot database: K12T, K561R, G654R. ... The following residues are noted as conflicts in the Swiss-Prot database: K12T, K561R, G654R. According to the author, residue 250 is Asp and does not represent a mutation but a mistake in the Swiss-Prot database. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 289.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 230.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 76670.500 Da / 分子数: 2 / 変異: F264L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 株 (発現宿主): baculovirus system 参照: UniProt: Q08188, ![]() #2: 化合物 | ![]() #3: 化合物 | ![]() #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.51 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化![]() | 温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 4%(W/V) Peg 20K, 100 mM Tris_HCl(pH 8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 15 ℃ / pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 | モノクロメーター: SI 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 75013 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 15.2 Å2 / Net I/σ(I): 11.3 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.1→20 Å / % possible all: 93 | ||||||||||||||||||
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 94.6 % / Num. measured all: 521626 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.28 Å / % possible obs: 93 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1GGT 解像度: 2.1→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: NCS two fold averaging was employed during refinement
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原子変位パラメータ | Biso mean: 26.3 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.009
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.182 / Rfactor Rfree![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.248 |