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- PDB-1l2t: Dimeric Structure of MJ0796, a Bacterial ABC Transporter Cassette -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2t
タイトルDimeric Structure of MJ0796, a Bacterial ABC Transporter Cassette
要素Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ABC Transporters / ATPase (ATPアーゼ) / Walker-A / NBD
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane transporter activity / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
MacB, ATP-binding domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain ...MacB, ATP-binding domain / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 2-プロパノール / Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Smith, P.C. / Karpowich, N. / Rosen, J. / Hunt, J.F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: ATP binding to the motor domain from an ABC transporter drives formation of a nucleotide sandwich dimer.
著者: Smith, P.C. / Karpowich, N. / Millen, L. / Moody, J.E. / Rosen, J. / Thomas, P.J. / Hunt, J.F.
履歴
登録2002年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
B: Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3868
ポリマ－53,2052
非ポリマー1,1816
水7,512417
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area20760 Å2
手法PISA
2
A: Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
B: Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
ヘテロ分子

A: Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
B: Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,77216
ポリマ－106,4114
非ポリマー2,36112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area12340 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area38080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.887, 106.311, 116.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The Two Protein chains in the asymmetric unit comprise the biological assembly

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical ABC transporter ATP-binding protein MJ0796


分子量: 26602.693 Da / 分子数: 2 / 変異: E171Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q58206
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル / 2-プロパノール


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, Sodium Hepes, Isopropanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
118 %(w/v)PEG40001reservoir
210 %isopropanol1reservoir
3100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.0
43 mg/mlprotein1drop
51 mMsodium-EDTA1drop
610 %glycerol1drop
74 mMdithiothreitol1drop
810 mMTris-HCl1droppH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B1 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月1日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS, Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 43675 / Num. obs: 39885 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 87.8
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.114

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 3226 8.4 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all-40203 --
obs-38302 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3655 0 64 425 4144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.231.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.322
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.132
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.532.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 298 8.6 %
Rwork0.306 3169 -
obs--87.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1param19.solps_topo.pro
X-RAY DIFFRACTION2ps_param.protoph19.sol
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.251 / Rfactor Rwork: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.49
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.327 / Rfactor Rwork: 0.306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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