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- PDB-1kws: CRYSTAL STRUCTURE OF BETA1,3-GLUCURONYLTRANSFERASE I IN COMPLEX W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kws
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BETA1,3-GLUCURONYLTRANSFERASE I IN COMPLEX WITH THE ACTIVE UDP-GLCUA DONOR
要素BETA-1,3-GLUCURONYLTRANSFERASE 3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / DXD / NTP binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


dermatan sulfate proteoglycan biosynthetic process / galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase / galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase activity / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / glucuronosyltransferase activity / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport ...dermatan sulfate proteoglycan biosynthetic process / galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase / galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase activity / chondroitin sulfate proteoglycan biosynthetic process / glucuronosyltransferase activity / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / cis-Golgi network / positive regulation of catalytic activity / protein glycosylation / protein phosphatase activator activity / carbohydrate metabolic process / ゴルジ体 / ゴルジ体 / extracellular exosome / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 43 / Glycosyltransferase family 43 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID / Galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Pedersen, L.C. / Darden, T.A. / Negishi, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of beta 1,3-glucuronyltransferase I in complex with active donor substrate UDP-GlcUA.
著者: Pedersen, L.C. / Darden, T.A. / Negishi, M.
履歴
登録2002年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-1,3-GLUCURONYLTRANSFERASE 3
B: BETA-1,3-GLUCURONYLTRANSFERASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2556
ポリマ－57,9842
非ポリマー1,2704
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.625, 47.978, 102.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BETA-1,3-GLUCURONYLTRANSFERASE 3 / glucuronosyltransferase I


分子量: 28992.064 Da / 分子数: 2 / 断片: Residue 76-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O94766
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-UGA / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID / UDP-GLUCURONIC ACID / UDP-グルクロン酸 / ウリジン二リン酸グルクロン酸


分子量: 580.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N2O18P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MES, MME-PEG2K, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlGlcAT-I1drop
225 mMHEPES1droppH7.5
350 mM1dropNaCl
410 mM1dropMnCl2
510 mMUDP-GlcUA1drop
621 %PEG2000 MME1reservoir
7100 mMMES1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月9日 / 詳細: Yale Mirrors
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→25 Å / Num. all: 32779 / Num. obs: 32764 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 7.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.67 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3134 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. obs: 32779 / Num. measured all: 112504 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.309

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1FGG

1fgg


解像度: 2.1→24.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 139032.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 1603 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.188 32189 97.6 %-
all-32779 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.4552 Å2 / ksol: 0.351798 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.07 Å20 Å20.93 Å2
2---2.04 Å20 Å2
3----2.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3819 0 76 359 4254
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.762.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 266 5.2 %
Rwork0.22 4826 -
obs-4826 93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GLC.PARAMGLC.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.188 / Rfactor obs: 0.187 / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.22 / Rfactor obs: 0.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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