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- PDB-1kkf: Complex of E. coli Adenylosuccinate Synthetase with IMP, Hadacidi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kkf
タイトルComplex of E. coli Adenylosuccinate Synthetase with IMP, Hadacidin, Pyrophosphate, and Mg
要素Adenylosuccinate Synthetaseアデニロコハク酸シンターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / GTP-HYDROLYSING ENZYMES / PURINE NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS / INDUCED FIT (酵素反応)
機能・相同性
機能・相同性情報


アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / adenosine biosynthetic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / purine nucleotide biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / DNA damage response / GTP binding ...アデニロコハク酸シンターゼ / adenylosuccinate synthase activity / adenosine biosynthetic process / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / purine nucleotide biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / DNA damage response / GTP binding / magnesium ion binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 ...Adenylosuccinate Synthetase, subunit A; domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 2 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 1 / Adenylosuccinate Synthetase; Chain A, domain 3 / Adenylosuccinate Synthetase, subunit A, domain 3 / Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 / Adenylosuccinate synthetase, domain 3 / Adenylosuccinate synthetase GTP-binding site. / アデニロコハク酸シンターゼ / Adenylosuccinate synthetase, domain 1 / アデニロコハク酸シンターゼ / アデニロコハク酸シンターゼ / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHATE / HADACIDIN / イノシン酸 / アデニロコハク酸シンターゼ / アデニロコハク酸シンターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hou, Z. / Wang, W. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: IMP Alone Organizes the Active Site of Adenylosuccinate Synthetase from Escherichia coli.
著者: Hou, Z. / Wang, W. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2001年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0665
ポリマ－47,4011
非ポリマー6664
水6,197344
1
A: Adenylosuccinate Synthetase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,13310
ポリマ－94,8022
非ポリマー1,3318
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area7760 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area27940 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.120, 80.120, 158.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The assymmetric unit contains a single subunit. The functional system is a dimer.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adenylosuccinate Synthetase / アデニロコハク酸シンターゼ


分子量: 47400.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli大腸菌 / 株: K-12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12283, UniProt: P0A7D4*PLUS, アデニロコハク酸シンターゼ

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非ポリマー , 5種, 348分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-DPO / DIPHOSPHATE / ジホスファ-ト / ピロリン酸塩


分子量: 173.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O7P2
#4: 化合物 ChemComp-HDA / HADACIDIN / ハダシジン / Hadacidin


分子量: 119.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5NO4 / コメント: 抗がん剤, 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP / イノシン酸


分子量: 348.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, HEPES, IMP, Hadacidin, Pyrophosphate, Magnesium Acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 mMHEPES1drop
22 mMpyrophosphate1drop
34 mMIMP1drop
44 mMhadacidin1drop
518 mg/mlprotein1droppH6.8
616 %(w/v)PEG80001reservoir
7100 mMcacodylic acid1reservoiror sodium cacodylate
8100 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年1月1日 / 詳細: Graphite monochromator
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 22089 / Num. obs: 22089 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.083
反射 シェル解像度: 2.55→2.75 Å / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 85975 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1456 10 %RANDOM
Rwork0.19 ---
all-14560 --
obs-14560 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3321 0 41 344 3706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.77
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.58
精密化
*PLUS
最低解像度: 5 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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