[日本語] English
万見
- PDB-1iko: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE EPHRIN-B2 ECTODOMAIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iko
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE EPHRIN-B2 ECTODOMAIN
要素EPHRIN-B2Ephrin B2
キーワードSIGNALING PROTEIN / GREEK KEY / GLYCOSYLATION (グリコシル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / venous blood vessel morphogenesis / EPHB-mediated forward signaling / nephric duct morphogenesis / positive regulation of aorta morphogenesis / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / presynapse assembly / lymph vessel development ...Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / venous blood vessel morphogenesis / EPHB-mediated forward signaling / nephric duct morphogenesis / positive regulation of aorta morphogenesis / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / presynapse assembly / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / adherens junction organization / blood vessel morphogenesis / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / keratinocyte proliferation / negative regulation of keratinocyte proliferation / ephrin receptor signaling pathway / T cell costimulation / ephrin receptor binding / 軸索誘導 / animal organ morphogenesis / postsynaptic density membrane / 接着結合 / Schaffer collateral - CA1 synapse / negative regulation of neuron projection development / presynaptic membrane / 細胞接着 / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / 樹状突起 / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / エフリン / エフリン / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like ...Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / エフリン / エフリン / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Toth, J. / Cutforth, T. / Gelinas, A.D. / Bethoney, K.A. / Bard, J. / Harrison, C.J.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of an ephrin ectodomain.
著者: Toth, J. / Cutforth, T. / Gelinas, A.D. / Bethoney, K.A. / Bard, J. / Harrison, C.J.
履歴
登録2001年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 999SEQUENCE SOME AMBIGUITY IN THE EXACT C-TERMINUS SEQUENCE EXISTS DUE TO A GLU-C DIGEST.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
P: EPHRIN-B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4852
ポリマ－19,8981
非ポリマー5871
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.283, 59.283, 168.868
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11P-293-

HOH

21P-299-

HOH

31P-326-

HOH

41P-395-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 EPHRIN-B2 / Ephrin B2 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 5 / LERK-5 / HTK LIGAND / HTK-L / ELF-2


分子量: 19898.439 Da / 分子数: 1 / 断片: ECTODOMAIN, RESIDUES 30-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: ephrin-B2 / プラスミド: PIC-Zalpha / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P52800
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: magnesium chloride, PEG 4000, trishydroxyethylmethane, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130-98 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris1reservoirpH8.5
3200 mM1reservoirMgCl2
420 %PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月2日 / 詳細: double mirrors
放射モノクロメーター: Two Rosenbaum-Rock monochromators double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→19.41 Å / Num. all: 13862 / Num. obs: 13862 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 48
反射 シェル解像度: 1.92→1.99 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 18 / Rsym value: 0.219 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 19.5 Å / Num. obs: 14283 / Num. measured all: 315392 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.219

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.92→19.41 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD FUNCTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1410 -random
Rwork0.216 ---
obs0.216 13862 97.7 %-
all-14067 --
原子変位パラメータBiso mean: 37.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.32 Å22.93 Å20 Å2
2--3.32 Å20 Å2
3----6.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→19.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1120 0 39 201 1360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.99 Å / Total num. of bins used: 28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2925 37 7.69 %
Rwork0.2487 399 -
obs--90.64 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.215 / Rfactor Rfree: 0.248 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.06

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る