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- PDB-1i8k: CRYSTAL STRUCTURE OF DSFV MR1 IN COMPLEX WITH THE PEPTIDE ANTIGEN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i8k
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DSFV MR1 IN COMPLEX WITH THE PEPTIDE ANTIGEN OF THE MUTANT EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR, EGFRVIII, AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURE
要素
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR ANTIBODY MR1SCFV HEAVY CHAIN
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR ANTIBODY MR1SCFV LIGHT CHAIN
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR, EGFRVIII PEPTIDE ANTIGEN上皮成長因子受容体
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / antibody-peptide complex / immunoglobulin fold / peptide antigen / type II' beta turn.
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / 獲得免疫系 / blood microparticle / 免疫応答 / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold ...Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ig kappa chain V-III region PC 3741/TEPC 111 / Ig heavy chain V region 5-76 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Landry, R.C. / Klimowicz, A.C. / Lavictoire, S.J. / Borisova, S. / Kottachchi, D.T. / Lorimer, I.A. / Evans, S.V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Antibody recognition of a conformational epitope in a peptide antigen: Fv-peptide complex of an antibody fragment specific for the mutant EGF receptor, EGFRvIII.
著者: Landry, R.C. / Klimowicz, A.C. / Lavictoire, S.J. / Borisova, S. / Kottachchi, D.T. / Lorimer, I.A. / Evans, S.V.
履歴
登録2001年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE Residues 100 of chain A and 344 of chain B have been mutated to Cys residues to introduce ...SEQUENCE Residues 100 of chain A and 344 of chain B have been mutated to Cys residues to introduce a disulfide bridge between chains A and B. There is no sequence database match for chain C because the sequence of EGFRvIII has not yet been deposited in any database. The DNA sequence of the normal EGF receptor has been deposited (NM_005228).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR ANTIBODY MR1SCFV LIGHT CHAIN
B: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR ANTIBODY MR1SCFV HEAVY CHAIN
C: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR, EGFRVIII PEPTIDE ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8793
ポリマ－26,8793
非ポリマー00
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.500, 44.800, 108.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR ANTIBODY MR1SCFV LIGHT CHAIN / DSFV MR1 VARIABLE DOMAIN LIGHT CHAIN


分子量: 11745.038 Da / 分子数: 1 / 変異: D100C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: Q8R028, UniProt: P01660*PLUS
#2: タンパク質 EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR ANTIBODY MR1SCFV HEAVY CHAIN / DSFV MR1 VARIABLE DOMAIN HEAVY CHAIN


分子量: 13712.354 Da / 分子数: 1 / 変異: R344C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P18529
#3: タンパク質・ペプチド EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR, EGFRVIII PEPTIDE ANTIGEN / 上皮成長因子受容体 / EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR / EGFRVIII PEPTIDE ANTIGEN


分子量: 1421.531 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-TERMINAL FRAGMENT / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide sequence is from the N-terminal of the mutant epidermal growth factor receptor, EGFRvIII
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: sodium chloride, MPD, PEG 10K, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14 mg/mlpeptide1drop
240 mMADA buffer1droppH7.0
325 mM1dropNaCl
41 %(w/v)MPD1drop
56 %(w/v)PEG100001drop
6200 mMADA buffer1reservoirpH7.0
72-3 %MPD1reservoir
816 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月28日
放射モノクロメーター: collimating mirror optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→6 Å / Num. all: 25057 / Num. obs: 24309 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.26 % / Biso Wilson estimate: 13.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.94 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 24641 / % possible obs: 98.5 % / Num. measured all: 25654
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MERLOT位相決定
X-PLOR精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→6 Å / σ(F): 3 / σ(I): 3 / 立体化学のターゲット値: CHARMm
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.224 2406 RANDOM
Rwork0.172 --
all0.179 25057 -
obs0.175 24309 -
原子変位パラメータBiso mean: 13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1820 0 0 260 2080
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 310 -
Rwork0.216 --
obs-2603 99.37 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 3 / Rfactor Rfree: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 13 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.216

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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