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- PDB-1i5o: CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT R105A OF E. COLI ASPARTATE TRANSCARBA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i5o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT R105A OF E. COLI ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
要素
  • ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
  • ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Mutant aspartate transcarbamoylase / T-state / PALA at the regulatory site
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase ...Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Plaits / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(PHOSPHONACETYL)-L-ASPARTIC ACID / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Macol, C.P. / Tsuruta, H. / Stec, B. / Kantrowitz, E.R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Direct structural evidence for a concerted allosteric transition in Escherichia coli aspartate transcarbamoylase.
著者: Macol, C.P. / Tsuruta, H. / Stec, B. / Kantrowitz, E.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structural Consequences of Effector Binding to the T State of Aspartate Carbamoyltransferase: Crystal Structures of the Unligated and ATP- and CTP-complexed Enzymes at 2.6-A Resolution.
著者: Stevens, R.C. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録2001年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1757
ポリマ－102,7894
非ポリマー3863
水5,332296
1
A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子

A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子

A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,52621
ポリマ－308,36812
非ポリマー1,1589
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.25, 122.25, 142.67
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-322-

HOH

21C-327-

HOH

31C-331-

HOH

詳細Deposited data for two catalytic and two regulatory chains Biological assembly: dodecamer can be obtained by application of the threefold crystallographic symmetry

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE CATALYTIC CHAIN / ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE CATALYTIC CHAIN


分子量: 34250.992 Da / 分子数: 2 / 変異: R105A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PYRB, PYRI / プラスミド: PEK76 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104
参照: UniProt: P0A786, アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質 ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN / ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE REGULATORY CHAIN


分子量: 17143.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PYRB, PYRI / プラスミド: PEK76 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 / 参照: UniProt: P0A7F3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-PAL / N-(PHOSPHONACETYL)-L-ASPARTIC ACID / PALA


分子量: 255.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10NO8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microdialysis / pH: 5.7
詳細: Tris buffer, maleic acid, pH 5.7, MICRODIALYSIS, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5.75 / 詳細: Jin, L., (2000) Biochemistry, 39, 8058.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5 mg/mlenzyme11
21 mMPALA12
320 mMmaleic acid12
43 mMsodium azide12

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: UCSD MARK II / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月25日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→30 Å / Num. all: 29390 / Num. obs: 29390 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.08 % / Biso Wilson estimate: 26.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 5.75
反射 シェル解像度: 2.78→2.99 Å / 冗長度: 1.85 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 4622 / % possible all: 75
反射
*PLUS
Num. measured all: 90537

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5at1

5at1


解像度: 2.8→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2172 10 %4 random sets
Rwork0.155 ---
obs0.157 23744 77 %-
all-29390 --
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7220 0 18 296 7534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.33
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 76 10 %
Rwork0.201 821 -
obs-836 62 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.157 / Rfactor obs: 0.155
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.33
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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