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- PDB-1i2t: X-RAY STRUCTURE OF THE HUMAN HYPERPLASTIC DISCS PROTEIN: AN ORTHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i2t
タイトルX-RAY STRUCTURE OF THE HUMAN HYPERPLASTIC DISCS PROTEIN: AN ORTHOLOG OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF POLY(A)-BINDING PROTEIN
要素HYD PROTEIN
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Four alpha-helical domain
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway ...heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin protein ligase activity / DNA修復 / DNA damage response / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / E3 ubiquitin ligase EDD / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain ...: / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / E3 ubiquitin ligase EDD / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.04 Å
データ登録者Deo, R.C. / Sonenberg, N. / Burley, S.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: X-ray structure of the human hyperplastic discs protein: an ortholog of the C-terminal domain of poly(A)-binding protein.
著者: Deo, R.C. / Sonenberg, N. / Burley, S.K.
履歴
登録2001年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYD PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7491
ポリマ－6,7491
非ポリマー00
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.969, 38.166, 51.062
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HYD PROTEIN


分子量: 6748.893 Da / 分子数: 1 / 断片: HYPERPLASTIC DISCS DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HYD / プラスミド: PET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O95071, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Dioxane, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.25
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
2100 mM1dropNaCl
320 mMHEPES1drop
434 %1,4-dioxane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.04→20 Å / Num. all: 461426 / Num. obs: 460042 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 5.9 / Net I/σ(I): 38
反射 シェル解像度: 1.04→20 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 2014 / Rsym value: 30 / % possible all: 97
反射
*PLUS
Num. obs: 31619 / Num. measured all: 460042
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.04→20 Å / σ(F): 4 / σ(I): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.171 1575 -random
Rwork0.143 ---
all0.154 31407 --
obs0.143 25221 85 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.04→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数472 0 0 130 602
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.0108
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg2.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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