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- PDB-1hk2: HUMAN SERUM ALBUMIN MUTANT R218H COMPLEXED WITH THYROXINE (3,3',5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hk2
タイトルHUMAN SERUM ALBUMIN MUTANT R218H COMPLEXED WITH THYROXINE (3,3',5,5'-TETRAIODO-L-THYRONINE)
要素SERUM ALBUMIN
キーワードPLASMA PROTEIN / HORMONE-BINDING / LIPID-BINDING / THYROXINE (甲状腺ホルモン) / FAMILIAL DYSALBUMINEMIC HYPERTHYROXINEMIA
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / ヘム / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME ...cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / ヘム / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / antioxidant activity / toxic substance binding / small molecule binding / Scavenging of heme from plasma / Recycling of bile acids and salts / cellular response to starvation / platelet alpha granule lumen / fatty acid binding / Post-translational protein phosphorylation / Cytoprotection by HMOX1 / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / pyridoxal phosphate binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / blood microparticle / copper ion binding / 小胞体 / ゴルジ体 / 小胞体 / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5,3',5'-TETRAIODO-L-THYRONINE / アルブミン
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Petitpas, I. / Petersen, C.E. / Ha, C.E. / Bhattacharya, A.A. / Zunszain, P.A. / Ghuman, J. / Bhagavan, N.V. / Curry, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Structural Basis of Albumin-Thyroxine Interactions and Familial Dysalbuminemic Hyperthyroxinemia
著者: Petitpas, I. / Petersen, C.E. / Ha, C.E. / Bhattacharya, A.A. / Zunszain, P.A. / Ghuman, J. / Bhagavan, N.V. / Curry, S.
履歴
登録2003年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERUM ALBUMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6605
ポリマ－66,5521
非ポリマー3,1074
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.942, 88.391, 59.992
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 SERUM ALBUMIN /


分子量: 66552.172 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P02768
#2: 化合物
ChemComp-T44 / 3,5,3',5'-TETRAIODO-L-THYRONINE / チロキシン / レボチロキシン


分子量: 776.870 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H11I4NO4 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細SERUM ALBUMIN, REGULATES THE COLLOIDAL OSMOTIC PRESSURE OF WATER, IT BINDS TO CA++, NA+, K+, FATTY ...SERUM ALBUMIN, REGULATES THE COLLOIDAL OSMOTIC PRESSURE OF WATER, IT BINDS TO CA++, NA+, K+, FATTY ACIDS, HORMONES, BILIRUBIN AND DRUGS ENGINEERED MUTATION: RESIDUE ARG (242) HIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mg/mlprotein1drop
220 mMpotassium phosphate1droppH7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8013
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8013 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→34.9 Å / Num. obs: 14703 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 99 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E7A

1e7a


解像度: 2.8→34.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1061263.69 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED RESIDUES 1-4 AND 577-585 ARE DISORDERED AND HAVE NOT BEEN INCLUDED IN THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 676 4.6 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 14685 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.3128 Å2 / ksol: 0.29143 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.64 Å20 Å211.06 Å2
2---2.14 Å20 Å2
3---0.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4276 0 96 7 4379
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 92 3.7 %
Rwork0.303 2385 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2T44.REVISED.PART44.REVISED.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 34.9 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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