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- PDB-1hih: COMPARATIVE ANALYSIS OF THE X-RAY STRUCTURES OF HIV-1 AND HIV-2 P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hih
タイトルCOMPARATIVE ANALYSIS OF THE X-RAY STRUCTURES OF HIV-1 AND HIV-2 PROTEASES IN COMPLEX WITH CGP 53820, A NOVEL PSEUDOSYMMETRIC INHIBITOR
要素HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE (ASPARTIC PROTEINASE) / ASPARTATE PROTEASE (アスパラギン酸プロテアーゼ) / INHIBITED / HIV (ヒト免疫不全ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-メルカプトエタノール / Chem-C20 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Priestle, J.P. / Gruetter, M.G.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Comparative analysis of the X-ray structures of HIV-1 and HIV-2 proteases in complex with CGP 53820, a novel pseudosymmetric inhibitor.
著者: Priestle, J.P. / Fassler, A. / Rosel, J. / Tintelnot-Blomley, M. / Strop, P. / Grutter, M.G.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 1993
タイトル: Novel Pseudosymmetric Inhibitors of HIV-1 Protease
著者: Fassler, A. / Rosel, J. / Tintelnot-Blomley, M. / Alteri, E. / Bold, G. / Lang, M.
履歴
登録1995年3月31日処理サイト: BNL
改定 1.01995年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 PROTEASE
B: HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3385
ポリマ－21,6082
非ポリマー7303
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.000, 59.300, 61.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9989, -0.04432, -0.015), (-0.00121, -0.29604, 0.95517), (-0.04678, 0.95415, 0.29567)
ベクター: 10.34, -15.65, 11.96)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 1 .. A 99 B 1 .. B 99 0.677

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE /


分子量: 10803.756 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 細胞株: S2 / 遺伝子: POL / プラスミド: PT7Q10H / 遺伝子 (発現宿主): POL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03366, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-C20 / ACETYL-NH-VAL-CYCLOHEXYL-CH2[NCH2CHOH]CH2-BENZYL-VAL-NH-ACETYL / CGP 53820 / CGP-53820


分子量: 573.767 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H51N5O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPND MOLECULE: HIV-1 PROTEASE. BRU ISOLATE.
非ポリマーの詳細SOURCE 1 MOLECULE_NAME: CGP 53820. PSEUDOSYMMETRIC TRANSITION-STATE ANALOG. SOURCE 2 MOLECULE_NAME: ...SOURCE 1 MOLECULE_NAME: CGP 53820. PSEUDOSYMMETRIC TRANSITION-STATE ANALOG. SOURCE 2 MOLECULE_NAME: BETA-MERCAPTOETHANOL (BME). PSEUDOSYMMETRIC TRANSITION-STATE ANALOG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.18 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 45 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlenzyme1drop
210 mg/mldimethylsulfoxide1drop
315-30 %satammonium sulfate1drop
40.1 Msodium acetate1reservoir
515-30 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1993年8月1日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 10082 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.05 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 30789 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.226

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
TNT精密化
X-PLOR精密化
MADNESデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→6 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
obs0.144 9515 99 %
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 49 145 1710
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.83
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_angle_deg1.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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