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- PDB-1gth: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE (DPD) FROM PIG, TERNARY COMPLEX W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gth
タイトルDIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE (DPD) FROM PIG, TERNARY COMPLEX WITH NADPH AND 5-IODOURACIL
要素DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASEジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / ELECTRON TRANSFER (電子移動反応) / FLAVIN / IRON-SULFUR CLUSTERS (鉄・硫黄クラスター) / PYRIMIDINE CATABOLISM / 5-FLUOROURACIL DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+) / thymidine catabolic process / dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) activity / uracil binding / beta-alanine biosynthetic process / thymine catabolic process / uracil catabolic process / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding ...ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+) / thymidine catabolic process / dihydropyrimidine dehydrogenase (NADP+) activity / uracil binding / beta-alanine biosynthetic process / thymine catabolic process / uracil catabolic process / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / 4Fe-4S dicluster domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Alpha-helical ferredoxin / Alpha-Beta Plaits - #20 / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / FAD/NAD(P)-binding domain ...Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / 4Fe-4S dicluster domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Alpha-helical ferredoxin / Alpha-Beta Plaits - #20 / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-Beta Plaits / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / フラビンモノヌクレオチド / (5S)-5-IODODIHYDRO-2,4(1H,3H)-PYRIMIDINEDIONE / 5-IODOURACIL / Chem-NDP / 鉄・硫黄クラスター / ウラシル / Dihydropyrimidine dehydrogenase [NADP(+)]
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Dobritzsch, D. / Ricagno, S. / Schneider, G. / Schnackerz, K.D. / Lindqvist, Y.
引用
ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the productive ternary complex of dihydropyrimidine dehydrogenase with NADPH and 5-iodouracil. Implications for mechanism of inhibition and electron transfer.
著者: Dobritzsch, D. / Ricagno, S. / Schneider, G. / Schnackerz, K.D. / Lindqvist, Y.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Study of Pig Liver Dihydropyrimidine Dehydrogenase
著者: Dobritzsch, D. / Persson, K. / Schneider, G. / Lindqvist, Y.
履歴
登録2002年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02019年1月23日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF", "BF", "CF" AND "DF" IN EACH CHAIN ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF", "BF", "CF" AND "DF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL, THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
C: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
D: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)460,81936
ポリマ－446,4134
非ポリマー14,40632
水55,3603073
1
A: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,47418
ポリマ－223,2072
非ポリマー7,26816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
D: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,34518
ポリマ－223,2072
非ポリマー7,13816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.210, 159.690, 167.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, 0.0015, -0.004), (0.0019, -0.6979, -0.7162), (-0.0039, -0.7162, 0.6979)116.7223, 176.72121, 74.8225
2given(1, 0.0036, 0.0009), (-0.0023, 0.7927, -0.6096), (-0.003, 0.6096, 0.7927)-13.5323, 12.9793, -28.6192
3given(-1, -0.0036, -0.0049), (0.0043, -0.989, -0.148), (-0.0043, -0.148, 0.989)102.6084, 199.3446, -76.4262

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE / ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+) / DPD / DHPDHASE / DIHYDROURACIL DEHYDROGENASE / DIHYDROTHYMINE DEHYDROGENASE


分子量: 111603.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER肝臓 / プラスミド: PSE420 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
参照: UniProt: Q28943, ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+)

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非ポリマー , 8種, 3105分子

#2: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#6: 化合物 ChemComp-IDH / (5S)-5-IODODIHYDRO-2,4(1H,3H)-PYRIMIDINEDIONE


分子量: 239.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5IN2O2
#7: 化合物 ChemComp-IUR / 5-IODOURACIL / 5-ヨ-ドウラシル


分子量: 237.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3IN2O2
#8: 化合物 ChemComp-URA / URACIL / ウラシル / ウラシル


分子量: 112.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4N2O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3073 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUE 671 IS S-(HEXAHYDRO-2,4-DIOXO-5-PYRIMIDINYL) CYSTEINE, WHICH ORIGINATES FROM ALKYLATION OF ...RESIDUE 671 IS S-(HEXAHYDRO-2,4-DIOXO-5-PYRIMIDINYL) CYSTEINE, WHICH ORIGINATES FROM ALKYLATION OF CYSTEINE BY 5-IODO-5,6-DIHYDROURACIL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 100 MM SODIUM CITRATE PH 4.7, 16-20 % POLYETHYLENE GLYCOL 6000, 1 MM DTT, 5 MM 5-IODOURACIL, 5 MM NADPH
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 4.7 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Dobritzsch, D., (2001) Acta Crystallogr., 57, 153.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
117-22 %(w/v)PEG60001reservoir
210 mMdithiothreitol1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoirpH4.7
44.5 mg/mlDPD1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.9311
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9311 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30 Å / Num. obs: 200114 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
Num. obs: 199249
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DIHYDROPYRIMIDINE DEHYDROGENASE, UNCOMPLEXED

解像度: 2.25→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 3543123 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE 5 C-TERMINAL RESIDUES AND A FEW LOOP-RESIDUES WERE NOT SEEN IN THE DENSITY DUE TO DISORDER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 3984 2 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.177 199143 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.445 Å2 / ksol: 0.342276 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.16 Å20 Å20.91 Å2
2--9.51 Å20 Å2
3----1.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30999 0 690 3073 34762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.11
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 478 2 %
Rwork0.215 24026 -
obs--97.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PG2.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAMPG2.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMNEWSUB.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.11
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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