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- PDB-1gra: SUBSTRATE BINDING AND CATALYSIS BY GLUTATHIONE REDUCTASE AS DERIV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gra
タイトルSUBSTRATE BINDING AND CATALYSIS BY GLUTATHIONE REDUCTASE AS DERIVED FROM REFINED ENZYME: SUBSTRATE CRYSTAL STRUCTURES AT 2 ANGSTROMS RESOLUTION
要素GLUTATHIONE REDUCTASEグルタチオンジスルフィドレダクターゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / OXIDOREDUCTASE(FLAVOENZYME)
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタチオンジスルフィドレダクターゼ / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...グルタチオンジスルフィドレダクターゼ / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / cellular response to oxidative stress / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / ミトコンドリアマトリックス / external side of plasma membrane / ミトコンドリア / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily ...Glutathione reductase, eukaryote/bacterial / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / グルタチオン / Chem-NDP / Glutathione reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Substrate binding and catalysis by glutathione reductase as derived from refined enzyme: substrate crystal structures at 2 A resolution.
著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1988
タイトル: Inhibition of Human Glutathione Reductase by the Nitrosourea Drugs 1,3-Bis(2-Chloroethyl)-1-Nitrosourea and 1-(2-Chloroethyl)-3-(2-Hydroxyethyl)-1-Nitrosourea
著者: Karplus, P.A. / Krauth-Siegel, R.L. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Refined Structure of Glutathione Reductase at 1.54 Angstroms Resolution
著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1984
タイトル: Interaction of a Glutathione S-Conjugate with Glutathione Reductase. Kinetic and X-Ray Crystallographic Studies
著者: Bilzer, M. / Krauth-Siegel, R.L. / Schirmer, R.H. / Akerboom, T.P.M. / Sies, H. / Schulz, G.E.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Comparison of the Three-Dimensional Protein and Nucleotide Structure of the Fad-Binding Domain of P-Hydroxybenzoate Hydroxylase with the Fad-as Well as Nadph-Binding Domains of Glutathione Reductase
著者: Wierenga, R.K. / Drenth, J. / Schulz, G.E.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1983
タイトル: The Catalytic Mechanism of Glutathione Reductase as Derived from X-Ray Diffraction Analyses of Reaction Intermediates
著者: Pai, E.F. / Schulz, G.E.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Fad-Binding Site of Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Pai, E.F.
#7: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1982
タイトル: Glutathione Reductase from Human Erythrocytes. The Sequences of the Nadph Domain and of the Interface Domain
著者: Krauth-Siegel, R.L. / Blatterspiel, R. / Saleh, M. / Schiltz, E. / Schirmer, R.H. / Untucht-Grau, R.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Three-Dimensional Structure of Glutathione Reductase at 2 Angstroms Resolution
著者: Thieme, R. / Pai, E.F. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E.
#9: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1980
タイトル: Gene Duplication in Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E.
#10: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1979
タイトル: The C-Terminal Fragment of Human Glutathione Reductase Contains the Postulated Catalytic Histidine
著者: Untucht-Grau, R. / Schulz, G.E. / Schirmer, R.H.
#11: ジャーナル: Nature / 年: 1978
タイトル: The Structure of the Flavoenzyme Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Sachsenheimer, W. / Pai, E.F.
#12: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: Low Resolution Structure of Human Erythrocyte Glutathione Reductase
著者: Zappe, H.A. / Krohne-Ehrich, G. / Schulz, G.E.
#13: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1975
タイトル: Crystals of Human Erythrocyte Glutathione Reductase
著者: Schulz, G.E. / Zappe, H. / Worthington, D.J. / Rosemeyer, M.A.
履歴
登録1992年12月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02024年6月5日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7825
ポリマ－51,6361
非ポリマー2,1464
水9,548530
1
A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,56410
ポリマ－103,2722
非ポリマー4,2918
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area13990 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area35570 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)119.800, 84.500, 63.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 58.70
Int Tables number5
Space group name H-MB112
Atom site foot note1: RESIDUES PRO 375 AND PRO 468 ARE CIS PROLINES.

-
要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE REDUCTASE / グルタチオンジスルフィドレダクターゼ


分子量: 51636.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00390, EC: 1.6.4.2
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 530 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 %
結晶化詳細: THE ENZYME CRYSTAL WAS SOAKED WITH GSSG AND NADP+, DATA WERE COLLECTED, AND THE STRUCTURE OF THE OXIDIZED ENZYME WITH BOUND GSSG AND NADP+ WAS REFINED. THE STRUCTURE CONTAINS 530 WATER ...詳細: THE ENZYME CRYSTAL WAS SOAKED WITH GSSG AND NADP+, DATA WERE COLLECTED, AND THE STRUCTURE OF THE OXIDIZED ENZYME WITH BOUND GSSG AND NADP+ WAS REFINED. THE STRUCTURE CONTAINS 530 WATER MOLECULES, 38 DELETED IN RELATION TO FILE 3GRS, 45 ADDED IN RELATION TO FILE 3GRS.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
一般名: ammonium sulfate

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 0 / 詳細: THE CRYSTAL STRUCTURE NAME IS E0:GSSG:NADP+. /
Rfactor反射数
obs0.157 36228
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 120 530 4149

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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