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- PDB-1gc3: THERMUS THERMOPHILUS ASPARTATE AMINOTRANSFERASE TETRA MUTANT 2 CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gc3
タイトルTHERMUS THERMOPHILUS ASPARTATE AMINOTRANSFERASE TETRA MUTANT 2 COMPLEXED WITH TRYPTOPHAN
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASEアスパラギン酸アミノ基転移酵素
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Aminotransferase (アミノ基転移酵素) / Dual-substrate enzyme / Pyridoxal enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-prephenate aminotransferase / aspartate-prephenate aminotransferase activity / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ピリドキサールリン酸 / トリプトファン / Aspartate/prephenate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ura, H. / Nakai, T. / Hirotsu, K. / Kuramitsu, S.
引用
ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2001
タイトル: Substrate recognition mechanism of thermophilic dual-substrate enzyme.
著者: Ura, H. / Nakai, T. / Kawaguchi, S.I. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Kuramitsu, S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure of Thermus thermuophilus HB8 Aspartate Aminotransferase and its Complex with Maleate
著者: Nakai, T. / Okada, K. / Akutsu, S. / Miyahara, I. / Kawaguchi, S. / Kato, R. / Kuramitsu, S. / Hirotsu, K.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: The Novel Substrate Recognition Mechanism Utilized by Aspartate Aminotransferse of the Extreme Thermophile Thermus thermophilus HB8
著者: NOBE, Y. / Kawaguchi, S. / Ura, H. / Nakai, T. / Hirotsu, K. / Kato, R. / Kuramitsu, S.
#3: ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 1996
タイトル: An Aspartate Aminotransferase from an Extremely Thermophilic Bacterium, Thermus thermophilus HB8
著者: Okamoto, A. / Kato, R. / Masui, R. / Yamagishi, A. / Oshima, T. / Kuramitsu, S.
履歴
登録2000年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
C: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
D: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
E: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
F: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
G: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
H: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,86724
ポリマ－337,2568
非ポリマー3,61116
水0
1
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2176
ポリマ－84,3142
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area27660 Å2
手法PISA
2
C: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
D: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2176
ポリマ－84,3142
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area27590 Å2
手法PISA
3
E: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
F: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2176
ポリマ－84,3142
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6000 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area27400 Å2
手法PISA
4
G: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
H: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2176
ポリマ－84,3142
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area27610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.5, 98.4, 187.0
Angle α, β, γ (deg.)90, 91.53, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
ASPARTATE AMINOTRANSFERASE / アスパラギン酸アミノ基転移酵素


分子量: 42156.984 Da / 分子数: 8 / 変異: S14D, T16V, K101S, S261R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q56232, アスパラギン酸アミノ基転移酵素
#2: 化合物
ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#3: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 6000, HEPES, sodium acetate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.2 mMprotein1drop
25 mMHEPES1drop
310 mM1dropKCl
424 %(w/w)PEG60001reservoir
5100 mMHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 107884 / Num. obs: 42535 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 52.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / Num. unique all: 4124 / % possible all: 92.8
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 107884

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 3.3→8 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 4290 10.667 %Random
Rwork0.203 ---
all0.223 42535 --
obs0.22 40218 96 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23584 0 240 0 23824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.471
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.94
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.871
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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