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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1f5a | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF MAMMALIAN POLY(A) POLYMERASE | ||||||
要素 | POLY(A) POLYMERASEPolynucleotide adenylyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / mRNA processing (転写後修飾) / transcription (転写 (生物学)) / RNA-binding / phosphorylation (リン酸化) / nuclear protein / alternative splicing helical turn motif / nucleotidyl transferase catalytic domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Processing of Intronless Pre-mRNAs / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / : / manganese ion binding / magnesium ion binding ...mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Processing of Intronless Pre-mRNAs / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / : / manganese ion binding / magnesium ion binding / RNA binding / ATP binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Martin, G. / Keller, W. / Doublie, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000 タイトル: Crystal structure of mammalian poly(A) polymerase in complex with an analog of ATP. 著者: Martin, G. / Keller, W. / Doublie, S. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996 タイトル: Mutational analysis of mammalian poly(A) polymerase identifies a region for primer binding and catalytic domain, homologous to the family X polymerases, and to other nucleotidyltransferases. 著者: Martin, G. / Keller, W. #2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999 タイトル: Mapping of ATP binding regions in poly(A) polymerases by photoaffinity labeling and by mutational analysis identifies a domain conserved in many nucleotidyltransferases. 著者: Martin, G. / Jeno, P. / Keller, W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1f5a.cif.gz | 109.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1f5a.ent.gz | 86.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1f5a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/1f5a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/1f5a | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59444.172 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DELETION MUTANT MISSING RESIDUES 514-738 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25500, polynucleotide adenylyltransferase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-3AT / | #4: 化合物 | ChemComp-3PO / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: PEG8000, Ammonium sulfate, MES buffer, Calcium chloride, manganese chloride, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 55 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 24 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used microseeding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 19890 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 16.7 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.67 Å / Rmerge(I) obs: 0.267 / % possible all: 65.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MHLH
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.0537 Å2 / ksol: 0.352814 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.67 Å / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.254 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file | Serial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor obs: 0.22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.254 |