[日本語] English
万見
- PDB-1f1j: CRYSTAL STRUCTURE OF CASPASE-7 IN COMPLEX WITH ACETYL-ASP-GLU-VAL... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1j
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CASPASE-7 IN COMPLEX WITH ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
要素
  • ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
  • CASPASE-7 PROTEASE
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / caspase-7 / cysteine protease (システインプロテアーゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein maturation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / cysteine-type peptidase activity / striated muscle cell differentiation / protein catabolic process / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / peptidase activity / neuron apoptotic process / cellular response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / タンパク質分解 / extracellular space / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyde / Caspase-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Wei, Y. / Charifson, P.S.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2000
タイトル: The structures of caspases-1, -3, -7 and -8 reveal the basis for substrate and inhibitor selectivity.
著者: Wei, Y. / Fox, T. / Chambers, S.P. / Sintchak, J. / Coll, J.T. / Golec, J.M. / Swenson, L. / Wilson, K.P. / Charifson, P.S.
履歴
登録2000年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42013年7月3日Group: Structure summary

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CASPASE-7 PROTEASE
B: CASPASE-7 PROTEASE
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2696
ポリマ－70,0774
非ポリマー1922
水7,152397
1
A: CASPASE-7 PROTEASE
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1353
ポリマ－35,0392
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10430 Å2
手法PISA
2
B: CASPASE-7 PROTEASE
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1353
ポリマ－35,0392
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
3
A: CASPASE-7 PROTEASE
B: CASPASE-7 PROTEASE
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子

A: CASPASE-7 PROTEASE
B: CASPASE-7 PROTEASE
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,53812
ポリマ－140,1548
非ポリマー3844
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area14520 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area33250 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17300 Å2
手法PISA
5
A: CASPASE-7 PROTEASE
C: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子

B: CASPASE-7 PROTEASE
D: ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2696
ポリマ－70,0774
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655y+1,x,-z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area20000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.180, 88.180, 186.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 CASPASE-7 PROTEASE


分子量: 34550.031 Da / 分子数: 2 / 断片: P20/P10 CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P55210, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ASP-GLU-VAL-ASP-CHO


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 阻害剤 / 分子量: 488.489 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: this sequence was chemically synthesized / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyde
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS186A AND ATOM C OF ASA705C, AND SAME BOND BETWEEN ...THERE IS A COVALENT BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS186A AND ATOM C OF ASA705C, AND SAME BOND BETWEEN ATOM SG OF CYS486B AND ATOM C OF ASA805D, FORMING THIOHEMIACETAL

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% PEG 4000, 0.1 M Na-citrate, 0.2 M ammonium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14.6 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium-HEPES1drop
32.0 mMdithiothreitol1drop
40.1 M1dropNaCl
510 %glycerol1drop
60.2 Mammonium acetate1reservoir
70.1 Msodium citrate1reservoir
830 %(w/v)PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 128 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. all: 35568 / Num. obs: 34359 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.42 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / % possible all: 92.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 139781

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.35→7.5 Å / σ(F): 2.5 / σ(I): 1.6 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.263 1665 Random
Rwork0.185 --
all0.185 34302 -
obs0.185 33303 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3757 0 10 397 4164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 7.5 Å / σ(F): 2.5 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る