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万見
- PDB-1esl: INSIGHT INTO E-SELECTIN(SLASH)LIGAND INTERACTION FROM THE CRYSTAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1esl
タイトルINSIGHT INTO E-SELECTIN(SLASH)LIGAND INTERACTION FROM THE CRYSTAL STRUCTURE AND MUTAGENESIS OF THE LEC(SLASH)EGF DOMAINS
要素HUMAN E-SELECTINE-セレクチン
キーワードCELL ADHESION PROTEIN (細胞接着分子)
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / sialic acid binding / oligosaccharide binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / leukocyte tethering or rolling / positive regulation of leukocyte migration / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / cortical cytoskeleton ...actin filament-based process / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / sialic acid binding / oligosaccharide binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / leukocyte tethering or rolling / positive regulation of leukocyte migration / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / cortical cytoskeleton / phospholipase binding / positive regulation of receptor internalization / : / response to tumor necrosis factor / クラスリン / response to interleukin-1 / response to cytokine / カベオラ / calcium-mediated signaling / Cell surface interactions at the vascular wall / transmembrane signaling receptor activity / regulation of inflammatory response / response to lipopolysaccharide / 炎症 / 脂質ラフト / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Selectin superfamily / Selectin, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. ...Selectin superfamily / Selectin, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / EGF様ドメイン / C-type lectin fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Graves, B.J. / Crowther, R.L.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Insight into E-selectin/ligand interaction from the crystal structure and mutagenesis of the lec/EGF domains.
著者: Graves, B.J. / Crowther, R.L. / Chandran, C. / Rumberger, J.M. / Li, S. / Huang, K.S. / Presky, D.H. / Familletti, P.C. / Wolitzky, B.A. / Burns, D.K.
履歴
登録1994年6月3日処理サイト: BNL
改定 1.01994年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
Remark 650HELIX THERE ARE THREE ALPHA-HELICAL TWISTS IN THE STRUCTURE - SEQUENCES IN WHICH THREE CONSECUTIVE ...HELIX THERE ARE THREE ALPHA-HELICAL TWISTS IN THE STRUCTURE - SEQUENCES IN WHICH THREE CONSECUTIVE RESIDUES HAVE HELICAL MAIN CHAIN TORSION ANGLES. TWO OF THESE (VAL 63 - THR 65 AND GLU 71 - ALA 73) ARE RIGHT-HANDED AND HAVE A HYDROGEN BOND FROM THE CARBONYL OF THE RESIDUE PRIOR TO THE TRIAD TO THE AMIDE NITROGEN OF THE RESIDUE JUST AFTER THE TRIPLET. THE OTHER SEQUENCE (CYS 127 - GLY 129) IS LEFT-HANDED WITH TWO HYDROGEN BONDS FROM O SER 126 TO N GLY 129 AND FROM O CYS 127 TO N HIS 130.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN E-SELECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7976
ポリマ－18,6061
非ポリマー1915
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.380, 73.530, 77.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: THERE IS NO DENSITY FOR THE SIDE CHAIN OF RESIDUE GLU 8 BEYOND CB.
2: RESIDUE ASN 58 HAS A GENERALLY WEAK DENSITY BEYOND CB WITH ND2 TOTALLY OUT OF THE DENSITY.
3: ATOM NZ OF RESIDUE LYS 67 IS JUST OUT OF THE SIDE CHAIN DENSITY.
4: THE FOLLOWING ATOMS OF RESIDUE GLU 72 ARE OUT OF DENSITY: CD, OE1 AND OE2.
5: CIS PROLINE - PRO 81
6: THERE IS NO DENSITY FOR THE SIDE CHAIN OF RESIDUE ARG 84 BEYOND CB.
7: THERE IS WEAK DENSITY FOR THE SIDE CHAIN OF RESIDUE GLN 85 BEYOND CB.
8: THERE IS WEAK OR NO DENSITY FOR THE SIDE CHAIN OF RESIDUE GLU 98 BEYOND CB.
9: NO DENSITY FOUND FOR ATOM CD OF RESIDUE LYS 99.
10: RESIDUE ARG 108 HAS A BREAK IN THE DENSITY AT THE CG-CD BOND.
11: NO DENSITY FOUND FOR ATOM NZ OF RESIDUE LYS 112.
12: THE FOLLOWING ATOMS OF RESIDUE ASN 124 ARE OUT OF DENSITY: CG, OD1 AND OD2.
13: NO DENSITY FOUND FOR ATOM CG2 OF RESIDUE THR 125.
14: THERE IS WEAK DENSITY FOR THE SIDE CHAIN OF RESIDUE GLU 132 BEYOND CG.
15: THERE IS WEAK DENSITY FOR THE SIDE CHAIN OF RESIDUE LYS 143 BEYOND CG.
16: THERE IS WEAK DENSITY FOR THE C-TERMINAL CARBOXYLATE, RESIDUE VAL 157.

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要素

#1: タンパク質 HUMAN E-SELECTIN / E-セレクチン


分子量: 18605.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: CHO / 参照: UniProt: P16581
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THREE WATER MOLECULES (HOH 260, HOH 266 AND HOH 318) HAVE TEMPERATURE FACTORS ABOVE 60 A**2 BUT ALL ...THREE WATER MOLECULES (HOH 260, HOH 266 AND HOH 318) HAVE TEMPERATURE FACTORS ABOVE 60 A**2 BUT ALL THREE MAKE GOOD HYDROGEN BONDING CONTACTS TO THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.32 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rmerge(I) obs: 0.098

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 --
Rwork0.164 --
all0.173 --
obs-13718 99.8 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1266 0 5 112 1383
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.173 / Rfactor obs: 0.164 / Rfactor Rfree: 0.249
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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