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- PDB-1ema: GREEN FLUORESCENT PROTEIN FROM AEQUOREA VICTORIA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ema
タイトルGREEN FLUORESCENT PROTEIN FROM AEQUOREA VICTORIA
要素GREEN FLUORESCENT PROTEIN緑色蛍光タンパク質
キーワードFLUORESCENT PROTEIN (蛍光タンパク質) / BETA-BARREL (Βバレル) / AUTOCATALYTIC / FLUOROPHORE (蛍光色素) / BIOLUMINESCENSE FLUORESCENT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


生物発光 / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
緑色蛍光タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / MIR/SAD / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ormo, M. / Remington, S.J.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein.
著者: Ormo, M. / Cubitt, A.B. / Kallio, K. / Gross, L.A. / Tsien, R.Y. / Remington, S.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Improved Green Fluorescence
著者: Heim, R. / Cubitt, A.B. / Tsien, R.Y.
履歴
登録1996年8月1日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2271
ポリマ－27,2271
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.770, 62.850, 70.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GREEN FLUORESCENT PROTEIN / 緑色蛍光タンパク質


分子量: 27226.754 Da / 分子数: 1 / 変異: 65 - 67 REPLACED BY CRO, Q80R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CONTAINS SIX SE-METHIONINES. OF THESE, THE N-TERMINAL MET AND MET 233 ARE NOT PRESENT IN THE ENTRY
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
解説: THE N-TERMINAL HIS-TAG HAS BEEN REMOVED / 器官: LEAVES / プラスミド: PRSETB (INVITROGEN) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 (DE3) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FLUOROPHORE (CRO) IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE ...THE FLUOROPHORE (CRO) IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE BETWEEN THE NITROGEN OF GLY 67 AND THE CARBONYL CARBON OF THR 65. THE CARBONYL OXYGEN OF THR 65 LEAVES AS WATER, AND IS NOT PRESENT IN THE MODEL. A SUBSEQUENT OXIDATION OF THE CA - CB BOND OF TYR 66 LINKS THE CONJUGATED SYSTEM OF THE TYROSINE RING TO THAT OF THE FORMED BACKBONE IMIDAZOLIDINONE. RESIDUES 65, 66, AND 67 ARE NOT PRESENT IN THE ENTRY AND ARE INSTEAD REPLACED WITH CRO 66.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化pH: 8.2
詳細: 22-26% PEG 4000, 50 MM HEPES PH 8.0-8.4, 50 MM MGCL2, 10 MM 2-MERCAPTOETHANOL, 5-7 MG PROTEIN, pH 8.2
PH範囲: 8.0-8.4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
122-26 %PEG40001reservoir
250 mMHEPES1reservoir
350 mM1reservoirMgCl2
410 mM2-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月28日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 17676 / % possible obs: 84 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.45 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
タンパク質モデル構築
TNT5-F精密化
HKLデータ削減
HKLデータスケーリング
CCP4位相決定
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: MIR/SAD / 解像度: 1.9→20 Å / Isotropic thermal model: TNT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT
詳細: THE FINAL (FO-FC) DENSITY SHOWS LARGE DIFFERENCE FEATURES LOCATED AROUND THE MAIN CHAIN PART OF THE FLUOROPHORE THAT ORIGINATES FROM RESIDUES THR 65 AND GLY 67. THE DIFFERENCE DENSITIES ALSO ...詳細: THE FINAL (FO-FC) DENSITY SHOWS LARGE DIFFERENCE FEATURES LOCATED AROUND THE MAIN CHAIN PART OF THE FLUOROPHORE THAT ORIGINATES FROM RESIDUES THR 65 AND GLY 67. THE DIFFERENCE DENSITIES ALSO AFFECT THE ATOMIC-POSITION REFINEMENT OF VAL 68. THE DIFFERENCE FEATURES MIGHT BE EXPLAINED AS A SUBSET (<30%) OF MOLECULES THAT HAS FAILED TO UNDERGO THE COMPLETE FORMATION OF THE FLUOROPHORE. THE LOOP RESIDUES 157 AND 158 ARE DISORDERED. A NUMBER OF SURFACE RESIDUES HAVE TRUNCATED SIDE CHAINS DUE TO WEAK OR NO DENSITY.
反射数%反射
obs17676 84 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1771 0 0 95 1866
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01418151.3
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9524534.4
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.6510500
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.014472
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0182648.5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.2917712.4
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0411310
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5-F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg19.650
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.018

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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