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- PDB-1efn: HIV-1 NEF PROTEIN IN COMPLEX WITH R96I MUTANT FYN SH3 DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1efn
タイトルHIV-1 NEF PROTEIN IN COMPLEX WITH R96I MUTANT FYN SH3 DOMAIN
要素
  • FYN TYROSINE KINASE
  • HIV-1 NEF PROTEIN
キーワードCOMPLEX (SH3 DOMAIN/VIRAL ENHANCER) / COMPLEX (SH3 DOMAIN-VIRAL ENHANCER) / PROTO-ONCOGENE (がん遺伝子) / TRANSFERASE (転移酵素) / TYROSINE-PROTEIN KINASE / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / AIDS (後天性免疫不全症候群) / MYRISTYLATION / GTP-BINDING / ATP-BINDING / SH3 DOMAIN (SH3ドメイン) / SH2 DOMAIN (SH2ドメイン) / PPII HELIX / PXXP MOTIF / COMPLEX (SH3 DOMAIN-VIRAL ENHANCER) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host T-cell mediated immune response / perturbation by virus of host immune response / negative regulation of CD4 production / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 ...symbiont-mediated suppression of host T-cell mediated immune response / perturbation by virus of host immune response / negative regulation of CD4 production / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / peptidase activator activity / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / suppression by virus of host autophagy / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / Platelet Adhesion to exposed collagen / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / positive regulation of protein localization to membrane / activated T cell proliferation / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / thioesterase binding / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / feeding behavior / Nef and signal transduction / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / regulation of T cell activation / dendritic spine maintenance / Regulation of KIT signaling / tau-protein kinase activity / CTLA4 inhibitory signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / EPHA-mediated growth cone collapse / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Dectin-2 family / host cell Golgi membrane / MHC class I protein binding / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / glial cell projection / PECAM1 interactions / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / response to amyloid-beta / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to glycine / alpha-tubulin binding / FCGR activation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of protein targeting to membrane / ephrin receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / forebrain development / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Signaling by ERBB2 / negative regulation of protein ubiquitination / ウイルスのライフサイクル / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / EPHB-mediated forward signaling / T cell costimulation / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / ephrin receptor binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / 学習 / virion component / マイクロフィラメント / Regulation of signaling by CBL / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / 軸索誘導 / non-specific protein-tyrosine kinase / neuron migration / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse
類似検索 - 分子機能
Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / SH3ドメイン ...Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIMETHYL LEAD ION / Protein Nef / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, C.-H. / Kuriyan, J.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the conserved core of HIV-1 Nef complexed with a Src family SH3 domain.
著者: Lee, C.H. / Saksela, K. / Mirza, U.A. / Chait, B.T. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: The Solution Structure of HIV-1 Nef Reveals an Unexpected Fold and Permits Delineation of the Binding Surface for the SH3 Domain of HCK Tyrosine Protein Kinase
著者: Grzesiek, S. / Bax, A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M. / Hu, J.S. / Kaufman, J. / Palmer, I. / Stahl, S.J. / Wingfield, P.T.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1995
タイトル: A Single Amino Acid in the SH3 Domain of HCK Determines its High Affinity and Specificity in Binding to HIV-1 Nef Protein
著者: Lee, C.H. / Leung, B. / Lemmon, M.A. / Zheng, J. / Cowburn, D. / Kuriyan, J. / Saksela, K.
履歴
登録1996年6月29日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FYN TYROSINE KINASE
B: HIV-1 NEF PROTEIN
C: FYN TYROSINE KINASE
D: HIV-1 NEF PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4276
ポリマ－48,9224
非ポリマー5052
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.800, 107.800, 229.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 FYN TYROSINE KINASE / SRC-HOMOLOGY 3 DOMAIN


分子量: 6652.169 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 85-141 / 変異: R96I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIV-1 NEF / プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): FYN TYROSINE KINASE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06241, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質 HIV-1 NEF PROTEIN


分子量: 17809.047 Da / 分子数: 2 / 断片: CONSERVED CORE DOMAIN OF NEF, RESIDUES 71-203 / 変異: T71R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 株: NL4-3 / 遺伝子: HIV-1 NEF / プラスミド: PGEX-2T(TEV) / 遺伝子 (発現宿主): SYSTEM_GENE: HIV-1 NEF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 PR745 / 参照: UniProt: P03406
#3: 化合物 ChemComp-PBM / TRIMETHYL LEAD ION / トリメチルプルンバンイリウム


分子量: 252.304 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9Pb
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.2 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 Mammonium salfate1reservoir
2100 mMTris1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.92
検出器検出器: CCD / 日付: 1996年1月6日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 26464 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 565661
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.9 % / Rmerge(I) obs: 0.358

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→6 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 -10 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 20684 80.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2635 0 8 99 2742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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