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万見
- PDB-1e8w: Structure determinants of phosphoinositide 3-kinase inhibition by... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e8w
タイトルStructure determinants of phosphoinositide 3-kinase inhibition by wortmannin, LY294002, quercetin, myricetin and staurosporine
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT
キーワードPHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE GAMMA / SECONDARY MESSENGER GENERATION / PI3K (PI3キナーゼ) / PI 3K / QUERCETIN (クェルセチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / PI3キナーゼ / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / immune system process ...phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / PI3キナーゼ / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / immune system process / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / エンドサイトーシス / 走化性 / 血管新生 / non-specific serine/threonine protein kinase / 炎症 / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PIK3 catalytic subunit gamma, adaptor-binding domain / PIK3 catalytic subunit gamma adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / C2ドメイン / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. ...PIK3 catalytic subunit gamma, adaptor-binding domain / PIK3 catalytic subunit gamma adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / C2ドメイン / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase C2 / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5,7,3',4'-PENTAHYDROXYFLAVONE / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit gamma isoform
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Walker, E.H. / Pacold, M.E. / Perisic, O. / Stephens, L. / Hawkins, P.T. / Wymann, M.P. / Williams, R.L.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Structural Determinations of Phosphoinositide 3-Kinase Inhibition by Wortmannin, Ly294002, Quercetin, Myricetin and Staurosporine
著者: Walker, E.H. / Pacold, M.E. / Perisic, O. / Stephens, L. / Hawkins, P.T. / Whymann, M.P. / Williams, R.L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structural Insights Into Phosphoinositide 3-Kinase Catalysis and Signalling
著者: Walker, E.H. / Perisic, O. / Ried, C. / Stephens, L. / Williams, R.L.
履歴
登録2000年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2552
ポリマ－109,9531
非ポリマー3021
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.162, 67.435, 106.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT / PTDINS-3-KINASE P110 / PI3K


分子量: 109952.555 Da / 分子数: 1 / 断片: PI3-KINASE P110 SUBUNIT GAMMA / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: QUERCETIN / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / Cell: NEUTROPHIL / 遺伝子: P120S144C / プラスミド: PACHLT-C / 遺伝子 (発現宿主): P120S144C
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: O02697, PI3キナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-QUE / 3,5,7,3',4'-PENTAHYDROXYFLAVONE / QUERCETIN / クエルセチン / クェルセチン


分子量: 302.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O7
配列の詳細THE NATIVE PROTEIN WAS MUTATED BY DELETION OF RESIDUES 1-143. THE RESIDUE 143 LISTED HERE IS FROM ...THE NATIVE PROTEIN WAS MUTATED BY DELETION OF RESIDUES 1-143. THE RESIDUE 143 LISTED HERE IS FROM THE HIS-TAG, AFTER THROMBIN CLEAVAGE. ALSO RESEQUENCING OF THE ORIGINAL CLONE SHOWED THAT RESIDUE 505 IS REALLY ALA, NOT ARG AS REPORTED IN THE SWS DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.829 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.85 %
結晶化pH: 7.25 / 詳細: 14% PEG 4000, 0.2 M LI2SO4, 0.1 M TRIS PH 7.25
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used hair seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MTris1reservoir
2250 mMammonium sulfate1reservoir
319 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→62.45 Å / Num. obs: 34614 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.37 % / Biso Wilson estimate: 57.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 22.55
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / Rsym value: 0.397 / % possible all: 83.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 116715
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QMM

1qmm
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.5→62.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1791131.55 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33 1706 4.9 %RANDOM
Rwork0.265 ---
obs0.265 34614 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.5134 Å2 / ksol: 0.337475 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 68.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.94 Å20 Å20.57 Å2
2--17.21 Å20 Å2
3----5.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→62.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6893 0 22 0 6915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.6671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.8222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 225 4.5 %
Rwork0.406 4724 -
obs--84.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2QUE.PARQUE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.33
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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