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万見
- PDB-1e54: Anion-selective porin from Comamonas acidovorans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+54
タイトルAnion-selective porin from Comamonas acidovorans
要素
  • OMP32
  • OUTER MEMBRANE PORIN PROTEIN 32
キーワードOUTER MEMBRANE PROTEIN / ANIONEN CHANNEL / CHANNEL PROTEIN / BETA BARREL (Βバレル)
機能・相同性
機能・相同性情報


porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Porin, Neisseria sp. type / Gram-negative porin / Porin domain, Gram-negative type / ポリン (タンパク質) / Porin domain superfamily / ポリン (タンパク質) / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin protein 32
類似検索 - 構成要素
生物種COMAMONAS ACIDOVORANS (デルフチア・アシドボランス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zeth, K. / Diederichs, K. / Welte, W. / Engelhardt, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Omp32, the Anion-Selective Porin from Comamonas Acidovorans, in Complex with a Periplasmic Peptideat 2.1 A Resolution
著者: Zeth, K. / Diederichs, K. / Welte, W. / Engelhardt, H.
履歴
登録2000年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02020年3月11日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OUTER MEMBRANE PORIN PROTEIN 32
B: OMP32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8884
ポリマ－35,7512
非ポリマー1362
水1,76598
1
A: OUTER MEMBRANE PORIN PROTEIN 32
B: OMP32
ヘテロ分子

A: OUTER MEMBRANE PORIN PROTEIN 32
B: OMP32
ヘテロ分子

A: OUTER MEMBRANE PORIN PROTEIN 32
B: OMP32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,66312
ポリマ－107,2546
非ポリマー4086
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area12380 Å2
ΔGint-97.1 kcal/mol
Surface area45840 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.250, 107.250, 140.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 OUTER MEMBRANE PORIN PROTEIN 32 / OMP32


分子量: 34830.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) COMAMONAS ACIDOVORANS (デルフチア・アシドボランス)
細胞内の位置: OUTER MEMBRANE / 参照: UniProt: P24305
#2: タンパク質・ペプチド OMP32


分子量: 920.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) COMAMONAS ACIDOVORANS (デルフチア・アシドボランス)
細胞内の位置: OUTER MEMBRANE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: FORMS ANION SELECTIVE CHANNELS. SUBUNIT: HOMOTRIMER (BY SIMILARITY). SUBCELLULAR LOCATION: ...FUNCTION: FORMS ANION SELECTIVE CHANNELS. SUBUNIT: HOMOTRIMER (BY SIMILARITY). SUBCELLULAR LOCATION: INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN. OUTER MEMBRANE. SIMILARITY: TO BACTERIAL OUTER MEMBRANE PROTEINS AND PORINS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Zeth, K., (1998) Acta Crystallogr., D54, 650.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12 %beta-D-octylglucoside1reservoir
220 mMTris1reservoir
310 mg/mlprotein1drop
41.3-1.4 M1dropLi2SO4
5100 mMHEPES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 0.8
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 29830 / % possible obs: 84.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rsym value: 0.12
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.402 / % possible all: 72.3
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.6 % / Rmerge(I) obs: 0.459

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1479 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 29830 89.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.0209 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.66 Å25.04 Å20 Å2
2--5.66 Å20 Å2
3----11.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2526 0 6 98 2630
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.572
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.442.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 202 5 %
Rwork0.244 3999 -
obs--72.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CA.PARSULFAT.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SULFAT.PARCA.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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