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万見
- PDB-1e3o: Crystal structure of Oct-1 POU dimer bound to MORE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e3o
タイトルCrystal structure of Oct-1 POU dimer bound to MORE
要素
  • 5'-D(*AP*TP*GP*CP*AP*TP*GP*AP*GP*GP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*CP*CP*TP*CP*AP*TP*GP*CP*AP*T)-3'
  • OCTAMER-BINDING TRANSCRIPTION FACTOR 1
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / POU DOMAIN / DIMER / DNA BINDING (デオキシリボ核酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 3 Promoter / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding ...RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 3 Promoter / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
POU domain, class 2, transcription factor 1, C-terminal / POU domain, class 2, transcription factor 1 C-terminal / Octamer-binding transcription factor / POU-specific domain / POU domain / Pou domain - N-terminal to homeobox domain / POU-specific (POUs) domain signature 1. / POU-specific (POUs) domain signature 2. / POU-specific (POUs) domain profile. / Found in Pit-Oct-Unc transcription factors ...POU domain, class 2, transcription factor 1, C-terminal / POU domain, class 2, transcription factor 1 C-terminal / Octamer-binding transcription factor / POU-specific domain / POU domain / Pou domain - N-terminal to homeobox domain / POU-specific (POUs) domain signature 1. / POU-specific (POUs) domain signature 2. / POU-specific (POUs) domain profile. / Found in Pit-Oct-Unc transcription factors / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / ホメオボックス / lambda repressor-like DNA-binding domains / 'Homeobox' domain profile. / ホメオボックス / Homeobox domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Homeodomain-like / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / POU domain, class 2, transcription factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Remenyi, A. / Tomilin, A. / Pohl, E. / Schoeler, H. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Differential Dimer Activities of the Transcription Factor Oct-1 by DNA-Induced Interface Swapping
著者: Remenyi, A. / Tomilin, A. / Pohl, E. / Lins, K. / Philippsen, A. / Reinbold, R. / Scholer, H.R. / Wilmanns, M.
履歴
登録2000年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_special_symmetry / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-D(*AP*TP*GP*CP*AP*TP*GP*AP*GP*GP*A)-3'
B: 5'-D(*TP*CP*CP*TP*CP*AP*TP*GP*CP*AP*T)-3'
C: OCTAMER-BINDING TRANSCRIPTION FACTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1053
ポリマ－25,1053
非ポリマー00
水2,486138
1
A: 5'-D(*AP*TP*GP*CP*AP*TP*GP*AP*GP*GP*A)-3'
B: 5'-D(*TP*CP*CP*TP*CP*AP*TP*GP*CP*AP*T)-3'
C: OCTAMER-BINDING TRANSCRIPTION FACTOR 1

A: 5'-D(*AP*TP*GP*CP*AP*TP*GP*AP*GP*GP*A)-3'
B: 5'-D(*TP*CP*CP*TP*CP*AP*TP*GP*CP*AP*T)-3'
C: OCTAMER-BINDING TRANSCRIPTION FACTOR 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2116
ポリマ－50,2116
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
Buried area12540 Å2
ΔGint-5.9 kcal/mol
Surface area19660 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.300, 52.400, 69.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-211-

DA

-
要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*GP*CP*AP*TP*GP*AP*GP*GP*A)-3'


分子量: 3422.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: DNA鎖 5'-D(*TP*CP*CP*TP*CP*AP*TP*GP*CP*AP*T)-3'


分子量: 3284.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 OCTAMER-BINDING TRANSCRIPTION FACTOR 1


分子量: 18398.877 Da / 分子数: 1 / Fragment: DNA-BINDING DOMAIN / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE PROTEIN WAS EXPRESSED IN E.COLI BY RECOMBINANT DNA TECHNOLOGY
細胞内の位置: NUCLEUS細胞核 / プラスミド: PET-9D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P14859
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN C ENGINEERED MUTATION CYS61SER CYS150SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.78 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 22% PEG3350, 50MM HEPES, PH 7.0, 1.8MM SPERMINE
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Remenyi, A., (2001) Acta Crystallogr., D57, 1634.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122-24 %(v/w)PEG33501reservoir
250 mMHEPES1reservoir
31.8 mMspermine1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.8424
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8424 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 91810 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.111 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OCT

1oct


解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS A EXCLUDED FROM THE FINAL MODEL BECAUSE THEY HAVE POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY: GLU 1, LYS 22, LYS 118, MET 121, LYS 125, GLU 129, LEU 133, GLU 136, LYS 142
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1007 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 19950 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1052 441 0 138 1631
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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