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- PDB-1dwg: STUDY ON RADIATION DAMAGE ON A CRYOCOOLED CRYSTAL: PART 3 STRUCTU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwg
タイトルSTUDY ON RADIATION DAMAGE ON A CRYOCOOLED CRYSTAL: PART 3 STRUCTURE AFTER IRRADIATION WITH 18.2*10E15 PHOTONS/MM2.
要素MYROSINASE MA1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GLYCOSIDASE / RADIATION DAMAGE / RADIOLYSIS (放射線分解) / CRYO-COOLED
機能・相同性
機能・相同性情報


thioglucosidase / thioglucosidase activity / glucosinolate glucohydrolase activity / 液胞 / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SINAPIS ALBA (シロガラシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Burmeister, W.P.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structural Changes in a Cryo-Cooled Protein Crystal due to Radiation Damage
著者: Burmeister, W.P.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The Crystal Structures of Sinapis Alba Myrosinase and a Covalent Glycosyl-Enzyme Intermediate Provide Insights Into the Substrate Recognition and Active-Side Machinery of an S-Glycosidase
著者: Burmeister, W.P. / Cottaz, S. / Driguez, H. / Iori, R. / Palmieri, S. / Henrissat, B.
履歴
登録1999年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月27日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月12日Group: Advisory / カテゴリ: database_PDB_caveat
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: MYROSINASE MA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,37225
ポリマ－56,8481
非ポリマー5,52424
水14,196788
1
M: MYROSINASE MA1
ヘテロ分子

M: MYROSINASE MA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,74550
ポリマ－113,6962
非ポリマー11,04948
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area18030 Å2
ΔGint-224.9 kcal/mol
Surface area38650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.300, 136.400, 80.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 M

#1: タンパク質 MYROSINASE MA1 / THIOGLUCOSIDE GLUCOHYDROLASE / SINIGRINASE / THIOGLUCOSIDASE


分子量: 56848.117 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 3-501 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: AFTER IRRADIATION WITH 18.2*10E15 PHOTONS/ MM2 / 由来: (天然) SINAPIS ALBA (シロガラシ) / Cell: MYROSIN CELLS / 細胞内の位置: MYROSIN GRAINS / 器官: SEED種子 / 株: EMERGO / 参照: UniProt: P29736, thioglucosidase

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糖 , 4種, 10分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-xylopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)- ...beta-D-xylopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 864.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpb1-2DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5][a212h-1b_1-5]/1-2-1-3-4/a3-b1_a4-c1_c4-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Xylp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-xylopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...beta-D-xylopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 1189.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpb1-2[DManpa1-3][DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5][a212h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-1-3-4-5-5/a3-b1_a4-c1_c4-d1_d2-e1_d3-f1_d6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Xylp]{}[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 802分子

#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 788 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THIS ENTRY IS THE 3RD STRUCTURE OF A SERIES OF STRUCTURES IN A STUDY ON RADIATION DAMAGE IN CRYO- ...THIS ENTRY IS THE 3RD STRUCTURE OF A SERIES OF STRUCTURES IN A STUDY ON RADIATION DAMAGE IN CRYO-COOLED CRYSTALS. IT HAS BEEN COLLECTED AFTER IRRADIATION OF THE CRYSTAL WITH A DOSE OF 18.2*10E15 PHOTONS/MM2. THERE ARE OTHER RELATED ENTRIES CORRESPONDING TO THE STRUCTURE AFTER EXPOSURE TO DIFFERENT RADIATION DOSES. THE STRUCTURE PRIOR TO IRRADIATION IS GIVEN IN ENTRY 1DWA.
配列の詳細THERE ARE SOME DISCREPANCIES IN THE SEQUENCE COMPARED TO ENTRY 1MYR AS THE X-RAY SEQUENCE HAS BEEN ...THERE ARE SOME DISCREPANCIES IN THE SEQUENCE COMPARED TO ENTRY 1MYR AS THE X-RAY SEQUENCE HAS BEEN CORRECTED WHEN HIGHER RESOLUTION DATA (1.2 A) BECAME AVAILABLE. THE SEQUENCE OF 1MYR (DETERMINED FROM THE X-RAY STRUCTURE) IS ESSENTIALLY IDENTICAL TO A PARTIAL SEQUENCE OF A MYROSINASE FROM SINAPIS ALBA (SWISS-PROT P29736). THE NUCLEOTIDE SEQUENCE OF THE GENE ENCODING THE CRYSTALLIZED ENZYME WAS NOT DETERMINED. SIGNIFICANT DIFFERENCES BEYOND THE UNCERTAINTY OF A SEQUENCE DETERMINED FROM A CRYSTAL STRUCTURE SHOW THAT THE ISOENZYME WHICH IS PRESENT IN THE DEPOSITORS' CRYSTALS IS DIFFERENT FROM THAT WHOSE PARTIAL SEQUENCE IS KNOWN. THE DEPOSITORS' SEQUENCE IS ABOUT 70% IDENTICAL TO THE ONLY KNOWN FULL-LENGTH SEQUENCE OF ANOTHER MYROSINASE ISOZYME FROM SINAPIS ALBA (SWISS-PROT P29092). ALL KNOWN MYROSINASE SEQUENCES (FROM SINAPSIS ALBA OR FROM OTHER CRUCIFERAE) ARE LONGER THAN 1MYR AT THEIR C-TERMINUS BY APPROXIMATELY 25 RESIDUES. IT IS THEREFORE POSSIBLE THAT THE SEQUENCE OF 1MYR IS ACTUALLY LONGER THAN THAT SEEN IN THE X-RAY STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
解説: DOSE 0.1*10E15 PHOTONS/MM2 USED FOR DATA COLLECTION, I/ SIGMA VALUES ARE STRONGLY AFFECTED BY A FEW ZINGERS ON THE DETECTOR
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: HANGING DROP METHOD, 12 MG/ML PROTEIN IN 30 MM HEPES, PH 6.5, 0.05 % NAN3 PRECIPITANT 66% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 100MM TRIS-HCL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.9475
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年4月15日 / 詳細: BENT MULTILAYER MIRROR, SAGITALLY FOCUSING CRYSTAL
放射モノクロメーター: C(111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9475 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→34.9 Å / Num. obs: 51390 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 21.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.186 / % possible all: 99.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MYR

1myr


解像度: 2→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.0036 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ONLY AN OVERALL TEMPERATURE FACTOR REFINEMENT AND AN OCCUPANCY REFINEMENT HAVE BEEN USED. THE AIM OF THE STUDY IS TO LOOK AT THE EVOLUTION OF THE OCCUPANCY OF GROUPS SENSITIVE TO RADIATION ...詳細: ONLY AN OVERALL TEMPERATURE FACTOR REFINEMENT AND AN OCCUPANCY REFINEMENT HAVE BEEN USED. THE AIM OF THE STUDY IS TO LOOK AT THE EVOLUTION OF THE OCCUPANCY OF GROUPS SENSITIVE TO RADIATION DAMAGE. THE MODEL IS NOT SUPPOSED TO BE USED AS A MODEL OF MYROSINASE. A MODEL REPLACING ENTRY 1MYR WILL BE DEPOSITED LATER. NO COORDINATES ARE GIVEN FOR RESIDUES 1 - 2. PRO 501 IS THE LAST RESIDUE SEEN IN ELECTRON DENSITY. THE PROTEIN COULD EXTEND BEYOND PRO 501. THE OCCUPANCY OF CERTAIN GROUPS WHICH ARE SENSITIVE TO RADIATION DAMAGE HAS BEEN REFINED. DUE TO THIS REFINEMENT OCCUPANCIES DIFFERENT OR EVEN BIGGER THAT 1.0 ARE PRESENT IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 2796 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 50365 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4017 0 349 788 5154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.002
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.81.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.82
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.92.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 250 5 %
Rwork0.258 4706 -
obs--99.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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