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- PDB-1dle: FACTOR B SERINE PROTEASE DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dle
タイトルFACTOR B SERINE PROTEASE DOMAIN
要素COMPLEMENT FACTOR B
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / COMPLEMENT SYSTEM (補体) / FACTOR B / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION (タンパク質間相互作用) / ACTIVATION MECHANISM / BETA-BARREL FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / classical-complement-pathway C3/C5 convertase complex / complement binding / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / complement activation, alternative pathway / 補体 / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / blood microparticle ...alternative-complement-pathway C3/C5 convertase / classical-complement-pathway C3/C5 convertase complex / complement binding / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / complement activation, alternative pathway / 補体 / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Complement factor B / Complement B/C2 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. ...Complement factor B / Complement B/C2 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jing, H. / Xu, Y. / Carson, M. / Moore, D. / Macon, K.J. / Volanakis, J.E. / Narayana, S.V.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: New structural motifs on the chymotrypsin fold and their potential roles in complement factor B.
著者: Jing, H. / Xu, Y. / Carson, M. / Moore, D. / Macon, K.J. / Volanakis, J.E. / Narayana, S.V.
履歴
登録1999年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52019年11月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: struct_keywords / struct_ref_seq_dif / Item: _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR B
B: COMPLEMENT FACTOR B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3972
ポリマ－67,3972
非ポリマー00
水9,314517
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area25000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.643, 74.259, 73.258
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR B /


分子量: 33698.562 Da / 分子数: 2 / 断片: SERINE PROTEASE DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / Tissue fraction: SERUM / 参照: UniProt: P00751
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG-1000, MES, TRIS, SODIUM CHLORIDE, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
3100 mM1dropNaCl
435 %PEG10001reservoir
530 mMMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 32252 / Num. obs: 32252 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / % possible all: 94.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
XTALVIEW精密化
MLPHARE位相決定
DMMultiモデル構築
DENZOデータ削減
DMMulti位相決定
精密化解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 3214 -RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.21 32125 --
obs0.21 32125 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4508 0 0 517 5025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.43
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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