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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c4w | ||||||
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タイトル | 1.9 A STRUCTURE OF A-THIOPHOSPHONATE MODIFIED CHEY D57C | ||||||
要素 | CHEMOTAXIS PROTEIN CHEY走化性 | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / Phosphono-CheY / Active Form of the Response Regulator / Chemotaxis (走化性) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / histidine phosphotransfer kinase activity / bacterial-type flagellum / regulation of chemotaxis / thermotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation ...bacterial-type flagellum basal body, C ring / bacterial-type flagellum rotor complex / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / histidine phosphotransfer kinase activity / bacterial-type flagellum / regulation of chemotaxis / thermotaxis / internal peptidyl-lysine acetylation / phosphorelay response regulator activity / protein acetylation / acetyltransferase activity / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity / 走化性 / magnesium ion binding / シグナル伝達 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.84 Å | ||||||
データ登録者 | Halkides, C.J. / McEvoy, M.M. / Matsumura, P. / Volz, K. / Dahlquist, F.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000 タイトル: The 1.9 A resolution crystal structure of phosphono-CheY, an analogue of the active form of the response regulator, CheY. 著者: Halkides, C.J. / McEvoy, M.M. / Casper, E. / Matsumura, P. / Volz, K. / Dahlquist, F.W. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: Synthesis and Biochemical Characterization of an Analogue of CheY-phosphate, a Signal Transduction Protein in Bacterial Chemotaxis 著者: Halkides, C.J. / Zhu, X. / Phillion, D.P. / Matsumura, P. / Dahlquist, F.W. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997 タイトル: Uncoupled Phosphorylation and Activation in Bacterial Chemotaxis: the 2.3 A Structure of an Aspartate to Lysine Mutant at Position 13 of CheY 著者: Jiang, M. / Bourret, R.B. / Simon, M.I. / Volz, K. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997 タイトル: Crystal Structures of CheY Mutants Y106W and T87I/Y106W. CheY Activation Correlates with Movement of Residue 106. 著者: Zhu, X. / Rebello, J. / Matsumura, P. / Volz, K. #4: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1996 タイトル: Tyrosine 106 Plays an Important Role in Chemotaxis Signal Transduction in Escherichia Coli 著者: Zhu, X.Y. / Amsler, C.D. / Volz, K. / Matsumura, P. #5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995 タイトル: Uncoupled Phosphorylation and Activation in Bacterial Chemotaxis. The 2.1 A Structure of a Threonine to Isoleucine Mutant at Position 87 of CheY 著者: Ganguli, S. / Wang, H. / Matsumura, P. / Volz, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1c4w.cif.gz | 40.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1c4w.ent.gz | 27.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1c4w.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c4/1c4w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c4/1c4w | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14063.198 Da / 分子数: 1 / 変異: D57(CYQ) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PRL22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06143, UniProt: P0AE67*PLUS |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 詳細: PEG 6000, SODIUM ACETATE, PIPES, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION/HANGING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.84→50 Å / Num. all: 10492 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.074 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.96 Å / % possible all: 94.1 |
反射 | *PLUS Num. obs: 10492 / Num. measured all: 84092 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.84→10 Å / σ(F): 2 詳細: THE ALPHA-THIOPHOSPHONATE GROUP COVALENTLY BOUND TO RESIDUE 57 WAS NOT INCLUDED IN THE REFINEMENT. RESIDUE 57 WAS REFINED AS AN ALANINE.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.84→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROTIN/PROFFT / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.208 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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