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- PDB-1bwx: THE SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN PARATHYROID HORMONE FRAGMENT 1-39... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bwx
タイトルTHE SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN PARATHYROID HORMONE FRAGMENT 1-39, NMR, 10 STRUCTURES
要素PARATHYROID HORMONEパラトルモン
キーワードPEPTIDE HORMONE (ペプチドホルモン) / SOLUTION STRUCTURE / HUMAN PARATHYROID HORMONE (パラトルモン)
機能・相同性
機能・相同性情報


type 1 parathyroid hormone receptor binding / parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / response to parathyroid hormone / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / magnesium ion homeostasis / positive regulation of signal transduction ...type 1 parathyroid hormone receptor binding / parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / response to parathyroid hormone / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / magnesium ion homeostasis / positive regulation of signal transduction / macromolecule biosynthetic process / response to fibroblast growth factor / phosphate ion homeostasis / cAMP metabolic process / response to vitamin D / negative regulation of chondrocyte differentiation / Class B/2 (Secretin family receptors) / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / peptide hormone receptor binding / bone mineralization / Rho protein signal transduction / : / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of bone mineralization / response to cadmium ion / bone resorption / homeostasis of number of cells within a tissue / skeletal system development / positive regulation of glucose import / response to lead ion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / intracellular calcium ion homeostasis / cell-cell signaling / G alpha (s) signalling events / 遺伝子発現の調節 / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / receptor ligand activity / response to xenobiotic stimulus / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
パラトルモン / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / パラトルモン
類似検索 - ドメイン・相同性
パラトルモン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Marx, U.C. / Roesch, P. / Adermann, K. / Bayer, P. / Forssmann, W.-G.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2000
タイトル: Solution structures of human parathyroid hormone fragments hPTH(1-34) and hPTH(1-39) and bovine parathyroid hormone fragment bPTH(1-37).
著者: Marx, U.C. / Adermann, K. / Bayer, P. / Forssmann, W.G. / Rosch, P.
履歴
登録1998年9月29日処理サイト: BNL
改定 1.02000年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PARATHYROID HORMONE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,5371
ポリマ－4,5371
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 30ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PARATHYROID HORMONE / パラトルモン


分子量: 4537.273 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-39 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01270

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY
131TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE DISTANCE RESTRAINTS USED FOR STRUCTURE CALCULATION WERE OBTAINED FROM TWO-DIMENSIONAL HOMONUCLEAR 1H- NOESY SPECTRA.

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試料調製

詳細内容: 10% D2O/90% H2O
試料状態イオン強度: 320 mM / pH: 5.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
NDEE構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE CALCULATION FOLLOWED STANDARD PROCEDURES EMPLOYING A HYBRID DISTANCE GEOMETRY MOLECULAR DYNAMICS APPROACH WITH SIMULATED ANNEALING REFINEMENT AND SUBSEQUENT ENERGY MINIMIZATION. ...詳細: THE STRUCTURE CALCULATION FOLLOWED STANDARD PROCEDURES EMPLOYING A HYBRID DISTANCE GEOMETRY MOLECULAR DYNAMICS APPROACH WITH SIMULATED ANNEALING REFINEMENT AND SUBSEQUENT ENERGY MINIMIZATION. FOR THE REFINEMENT THE DIELECTRIC CONSTANT WAS CHANGED TO 4. STRUCTURE PARAMETERS WERE EXTRACTED FROM THE STANDARD FILES PARALLHDG.PRO AND TOPALLHDG.PRO OF X-PLOR 3.1. IN EACH ROUND OF THE STRUCTURE CALCULATION 30 STRUCTURES WERE CALCULATED. OF THE 30 STRUCTURES RESULTING FROM THE FINAL ROUND OF STRUCTURE CALCULATION, THOSE 10 STRUCTURES THAT SHOWED THE LOWEST TOTAL ENERGY VALUES WERE SELECTED FOR FURTHER CHARACTERIZATION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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