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万見
- PDB-1b22: RAD51 (N-TERMINAL DOMAIN) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b22
タイトルRAD51 (N-TERMINAL DOMAIN)
要素DNA REPAIR PROTEIN RAD51DNA修復
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA BINDING (デオキシリボ核酸) / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics (構造ゲノミクス)
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic intermediate filament cytoskeleton / mitotic recombination-dependent replication fork processing / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of DNA ligation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to hydroxyurea / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange ...presynaptic intermediate filament cytoskeleton / mitotic recombination-dependent replication fork processing / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of DNA ligation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to hydroxyurea / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / telomere maintenance via recombination / DNA recombinase assembly / regulation of DNA damage checkpoint / mitotic recombination / DNA strand invasion / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / single-stranded DNA helicase activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / ATP-dependent DNA damage sensor activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / Transcriptional Regulation by E2F6 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / DNA polymerase binding / condensed chromosome / meiotic cell cycle / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / cellular response to ionizing radiation / regulation of protein phosphorylation / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / PML body / 遺伝的組換え / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / ミトコンドリアマトリックス / DNA修復 / 中心体 / DNA damage response / chromatin binding / クロマチン / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / RANDOM SIMULATED ANNEALING
データ登録者Aihara, H. / Ito, Y. / Kurumizaka, H. / Yokoyama, S. / Shibata, T. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The N-terminal domain of the human Rad51 protein binds DNA: structure and a DNA binding surface as revealed by NMR.
著者: Aihara, H. / Ito, Y. / Kurumizaka, H. / Yokoyama, S. / Shibata, T.
履歴
登録1998年12月4日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA REPAIR PROTEIN RAD51


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5471
ポリマ－12,5471
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 140LEAST TARGET FUNCTION VALUES
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 DNA REPAIR PROTEIN RAD51 / DNA修復


分子量: 12547.283 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3A / 遺伝子 (発現宿主): RAD51(1-114) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: Q06609

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DOUBLE
121TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED HUMAN RAD51(1-114).

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試料調製

試料状態イオン強度: 100mM NACL / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX600 / 製造業者: Bruker / モデル: DRX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: RANDOM SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1 / 詳細: SIMULATED ANNEALING REFINEMENT
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST TARGET FUNCTION VALUES
計算したコンフォーマーの数: 140 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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