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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1asg | ||||||
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タイトル | THE STRUCTURAL BASIS FOR THE REDUCED ACTIVITY OF THE Y226F(Y225F) ACTIVE SITE MUTANT OF E. COLI ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
要素 | ASPARTATE AMINOTRANSFERASEアスパラギン酸アミノ基転移酵素 | ||||||
キーワード | AMINOTRANSFERASE (アミノ基転移酵素) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 L-phenylalanine biosynthetic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / aspartate catabolic process / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Schumacher, C. / Ringe, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: The Structural Basis for the Reduced Activity of the Y226F(Y225F) Active Site Mutant of E. Coli Aspartate Aminotransferase 著者: Schumacher, C. / Ringe, D. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Activity and Structure of the Active Site Mutants R386Y and R386F of Escherichia Coli Aspartate Aminotransferase 著者: Danishefsky, A.T. / Onnufer, J.J. / Petsko, G.A. / Ringe, D. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989 タイトル: 2.8 Angstroms Resolution Crystal Structure of an Active Site Mutant of Aspartate Aminotransferase from Escherichia Coli 著者: Smith, D.L. / Almo, S.C. / Toney, M.D. / Ringe, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1asg.cif.gz | 93.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1asg.ent.gz | 69.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1asg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/as/1asg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/as/1asg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 140 / 2: CIS PROLINE - PRO 196 | ||||||||
詳細 | THE MOLECULE IS A DIMER. TO GENERATE THE OTHER CHAIN ONE MUST APPLY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATION (X, Y, 157.4-Z) TO THE COORDINATES IN THIS ENTRY. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43603.211 Da / 分子数: 1 / 変異: Y214F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P00509, アスパラギン酸アミノ基転移酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-PLP / |
#3: 化合物 | ChemComp-MAE / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
非ポリマーの詳細 | HET GROUP PLP 258 IS BOUND TO LYS 258 FORMING A PROTONATED SCHIFF BASE LINKAGE (BETWEEN NZ LYS 258 ...HET GROUP PLP 258 IS BOUND TO LYS 258 FORMING A PROTONATED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 % |
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.2 / Rfactor obs: 0.2 / 最高解像度: 2.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
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拘束条件 |
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